A estrutura secundária de uma proteína é mantida principalmente por ligações de hidrogênio . Essas ligações se formam entre os átomos backbone da cadeia polipeptídica, especificamente entre o átomo de hidrogênio de um grupo amida (n-h) e o átomo de oxigênio de um grupo carbonil (c =o) .

Aqui está um colapso:

* alfa-hélice: As ligações de hidrogênio se formam entre o oxigênio carbonil de um resíduo de aminoácidos e o hidrogênio amida do resíduo de aminoácidos quatro posições na cadeia. Isso cria uma estrutura helicoidal.
* folha beta: As ligações de hidrogênio se formam entre os oxigenos carbonil e os hidrogênios de amida de cadeias polipeptídicas adjacentes que correm de maneira paralela ou anti-paralela, resultando em uma estrutura semelhante a uma folha.

Embora as ligações de hidrogênio sejam a principal força motriz da estrutura secundária, outras interações também podem contribuir, como:

* Interações iônicas : Estes ocorrem entre cadeias laterais de aminoácidos carregadas.
* Interações hidrofóbicas: Estes ocorrem entre cadeias laterais de aminoácidos não polares, empurrando -as juntas e para longe da água.
* forças de van der Waals: Essas são atrações fracas entre as moléculas, mas podem contribuir coletivamente para a estabilidade das estruturas secundárias.

É importante observar que essas interações são mais fracas do que ligações covalentes, mas ainda são cruciais para manter a forma e a estabilidade específicas da estrutura secundária da proteína.