Um aminoácido hidrofóbico é um aminoácido que repele a água . Isso significa que evita o contato com moléculas de água , preferindo se associar a outras moléculas hidrofóbicas ou ser enterrado dentro do interior de uma molécula de proteína.

Eis por que isso é importante:

* dobramento da proteína : Os aminoácidos hidrofóbicos desempenham um papel crucial na dobragem de proteínas. Eles tendem a se agrupar no interior da proteína, longe do ambiente aquoso em torno da célula. Isso cria um núcleo estável e hidrofóbico que ajuda a proteína a manter sua forma.
* Função da proteína : As interações hidrofóbicas também são importantes para as interações proteína-proteína e a ligação de ligantes (moléculas que se ligam às proteínas). Por exemplo, aminoácidos hidrofóbicos no local ativo de uma enzima podem ajudar a ligar um substrato hidrofóbico.

Exemplos de aminoácidos hidrofóbicos:

* alanina (ala, a)
* valine (val, v)
* leucina (leu, l)
* isoleucina (ILE, i)
* metionina (Met, M)
* fenilalanina (phe, f)
* triptophan (trp, w)
* prolina (pro, p)

O que torna esses aminoácidos hidrofóbicos?

* cadeias laterais não polares: Eles têm cadeias laterais que são principalmente à base de hidrocarbonetos (contendo átomos de carbono e hidrogênio). Essas cadeias laterais não são atraídas para moléculas de água, polares.
* Interações hidrofóbicas: Os aminoácidos hidrofóbicos tendem a interagir entre si através de forças fracas e não covalentes chamadas interações hidrofóbicas. Essas interações ajudam a impulsionar o dobramento e a montagem das proteínas.

Ao contrário dos aminoácidos hidrofóbicos, aminoácidos hidrofílicos são atraídos para a água e geralmente são encontrados na superfície das proteínas, onde podem interagir com o ambiente aquoso circundante.