Se um inibidor competitivo for adicionado a uma reação enzimática que prossegue em seu pH e temperatura ideais, a taxa de reação diminuirá. Isso ocorre porque o inibidor competitivo se liga ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato. Como resultado, a enzima é incapaz de catalisar a reação e a taxa de reação diminui.

A extensão em que a taxa de reação diminui depende da concentração do inibidor competitivo. Quanto maior a concentração do inibidor, maior será a inibição da reação. Eventualmente, a uma concentração suficientemente elevada de inibidor, a taxa de reação será completamente inibida.

A inibição competitiva pode ser superada aumentando a concentração do substrato. Isso ocorre porque o substrato e o inibidor competem pela ligação ao sítio ativo da enzima. Se a concentração do substrato for aumentada, haverá mais moléculas de substrato disponíveis para se ligarem à enzima e as chances de o inibidor se ligar à enzima serão reduzidas. Como resultado, a taxa de reação aumentará.

A inibição competitiva é um tipo comum de inibição enzimática. É importante compreender como funcionam os inibidores competitivos para desenvolver medicamentos e outros compostos que possam inibir enzimas.