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    Central de energia celular recicla gases residuais
    p Cristais CODH / ACS obtidos sem oxigênio. A cor marrom vem dos metais naturais abrigados pelas proteínas. Crédito:Instituto Max Planck de Microbiologia Marinha / T. Wagner

    p Os gases residuais de muitos ramos da indústria contêm principalmente monóxido de carbono e dióxido de carbono. Hoje em dia, esses gases são simplesmente soprados em nossa atmosfera, mas isso pode mudar em breve. A ideia é usar o poder das bactérias para transformar gases tóxicos de resíduos em compostos valiosos, como acetato ou etanol. Estes podem ser usados ​​posteriormente como biocombustíveis ou compostos básicos para materiais sintéticos. As primeiras plantas de teste em tamanho real já estão em avaliação, usando essa conversão em escala industrial, e as estrelas desse processo são bactérias que devoram monóxido de carbono, dióxido de carbono e dihidrogênio, entre os quais Clostridium autoethanogenum é de longe o favorito. p "Neste micróbio, as principais linhas do metabolismo utilizadas para operar a conversão de gás foram caracterizadas, "diz Tristan Wagner, líder do grupo Microbial Metabolism no Max Planck Institute for Marine Microbiology. "Mas ainda existem muitos pontos de interrogação no nível molecular." O foco dos cientistas de Bremen:Como o monóxido de carbono tóxico é processado pelas enzimas com uma eficiência tão impressionante?

    p Grande surpresa em um cristal

    p O conhecimento em nível molecular da conversão de monóxido de carbono é derivado de estudos realizados na espécie Moorella thermoacetica. Este é um organismo modelo marinho conveniente e bem estudado, mas exibe uma capacidade pobre de desintoxicar gases residuais, ao contrário de Clostridium autoethanogenum. Ambas as bactérias usam a mesma enzima para converter o monóxido de carbono:a CO-desidrogenase / acetil-CoA sintase, abreviado como CODH / ACS. É uma enzima muito comum que já existia nos tempos primitivos da Terra. "Uma vez que ambas as espécies usam a mesma enzima para converter o monóxido de carbono, esperávamos ver exatamente a mesma estrutura, com pequenas diferenças, "diz Wagner.

    p Para sua pesquisa, Wagner e seu colega Olivier N. Lemaire estão estudando a bactéria Clostridium autoethanogenum para entender como ela pode prosperar na termodinâmica da vida, usando um metabolismo semelhante ao das primeiras formas vivas. Olivier N. Lemaire cultivou a bactéria e purificou seu CODH / ACS na ausência de oxigênio, o que é prejudicial para a enzima. Os dois cientistas usaram o método de cristalização para obter cristais da enzima CODH / ACS e determinar a estrutura 3-D da proteína por cristalografia de raios-X. “Quando vimos os resultados, não podíamos acreditar em nossos olhos, "diz Wagner." A interface CODH-ACS de Clostridium autoethanogenum difere drasticamente do modelo de Moorella thermoacetica, embora fosse a mesma enzima e bactérias semelhantes. "

    p O gráfico mostra a bidirecionalidade do complexo CODH / ACS de C. autoethanogenum (CODH em laranja e ACS em roxo). Em condições quimiolitoautotróficas, a enzima pode transformar o dióxido de carbono (CO2) em monóxido de carbono (CO), sequestrado em um canal de gás (topo). O CO será transformado em acetil-CoA, o bloco de construção da célula usado para obter energia celular e construir o material da célula. Durante o processo de conversão de gás, o CO liberado pela atividade industrial pode ser utilizado de forma muito eficiente pelo CODH / ACS (abaixo). É capturado por numerosos canais de gás e irá gerar Acetil-CoA e energia química ao mesmo tempo, permitindo que a célula ganhe vida com CO. Crédito:O. Lemaire e T. Wagner. As imagens sem direitos autorais usadas foram obtidas na National Oceanic and Atmospheric Administration (NOAA) e na biblioteca de fotos Pexel (Black Smoker; NOAA Office of Ocean Exploration and Research, 2016 Exploração em Águas Profundas das Marianas; Fotografia de fábrica por Chris LeBoutillier

    p Mesmos ingredientes, arquitetura diferente

    p Após, os dois pesquisadores realizaram mais experimentos para provar que a primeira estrutura não era um artefato, mas a realidade biológica. Os experimentos seguintes confirmaram o modelo inicial. Assim, a descoberta prova claramente que está errada a suposição anterior de que a enzima CODH / ACS sempre tem a mesma estrutura geral. "A enzima de Moorella thermoacetica tem uma forma linear, "explica Olivier N. Lemaire, primeiro autor do estudo, que foi publicado recentemente na revista científica Bioenergética BBA . "Em Moorella thermoacetica, a enzima produz monóxido de carbono no CODH e usa no ACS. Entre eles, ele é preso e canalizado através de um canal de gás selado. ACS acabará por sintetizar acetil-CoA, um bloco de construção posteriormente processado em acetato e etanol. O resto da célula não vê nenhum monóxido de carbono. "

    p Mas o Clostridium autoethanogenum absorve o monóxido de carbono diretamente. "No Clostridium autoethanogenum a enzima CODH / ACS não tem apenas uma abertura, mas vários. Desta forma, ele pode coletar tanto monóxido de carbono quanto possível e conduzi-lo para um sistema completo de túneis, operando em ambas as direções, "diz Lemaire." Esses resultados mostram uma reorganização dos túneis de gás internos durante a evolução dessas bactérias, supostamente levando a um complexo bidirecional que garante um alto fluxo de conversão de monóxido de carbono em direção à conservação de energia e assimilação de monóxido de carbono, atuando como a principal força motriz celular. “Ao final do processo também são gerados acetato e etanol, que podem ser usados ​​para produzir combustíveis.

    p "Agora temos uma imagem de como é essa enzima muito eficiente e robusta, "diz Tristan Wagner." Mas nossa descoberta é apenas um passo adiante. Entre outras coisas, ainda é uma questão em aberto como a bactéria pode sobreviver e usar monóxido de carbono para alimentar todas as suas necessidades de energia celular. Temos algumas hipóteses, mas ainda estamos no começo. Para entender todo o processo químico de conversão de monóxido de carbono em acetato e etanol, outras proteínas precisam ser estudadas. "


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