p A capacidade de algumas moléculas, como moléculas gordurosas ou oleosas, repelir a água é conhecido como hidrofobicidade. O oposto, atraindo água, é a hidrofilicidade. A força hidrofóbica que mantém as moléculas de água sob controle é uma das mais fundamentais das interações químicas, mas não se trata apenas de por que óleo e água não se misturam, está no cerne de como as proteínas, a maquinaria molecular de nossas células se dobra em sua forma ativa e, de fato, como funcionam para nos manter vivos e a todos os outros seres vivos. p Pesquisa publicada no Jornal Internacional de Biologia Computacional e Design de Drogas , investigou as propriedades de dois tipos de grupos hidrofóbicos em seis tipos específicos de proteínas, os catalisadores biológicos conhecidos como enzimas. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) da Universidade GD Goenka, em Haryana e seus colegas H.G. Nagendra do Sir M Visvesvaraya Institute of Technology, em Bengaluru, e Selo Alpana da Universidade de Kalyani, em West Bengal, Índia, explicar como as propriedades hidrofóbicas dos grupos alifáticos e aromáticos nos aminoácidos que constroem uma cadeia de proteína permitem que a cadeia se torça, gire e dobre sobre si mesma para formar sua estrutura ativa. Grupos alifáticos, ou resíduos, são essencialmente cadeias de átomos de carbono e hidrogênio, enquanto os grupos aromáticos são comumente anéis de átomos de carbono e hidrogênio unidos à estrutura de aminoácidos.

p Os pesquisadores já haviam identificado os resíduos aromáticos e alifáticos que mais e menos contribuem para o caráter hidrofóbico em seis classes de enzimas. No trabalho atual, eles examinaram as contribuições relativas para a hidrofobicidade dos diferentes aminoácidos hidrofóbicos nas categorias aromáticas e alifáticas.

p Eles descobriram que há uma relação inversa entre resíduos de força hidrofóbica semelhante, tanto nas categorias aromáticas quanto nas alifáticas. Então, por exemplo, a presença de um aminoácido como o triptofano, que contém um grupo aromático, tem efeito inverso ao de um como a fenilalanina. Uma relação semelhante é encontrada em pares de aminoácidos com cadeias laterais alifáticas, tais como isoleucina e leucina. Leucina, isoleucina, e fenilalanina são essenciais para a criação de um hidrofóbico, não polar, ambiente no núcleo de uma enzima que tem que se ligar a moléculas não polares.

p "É provável que esta análise forneça uma visão para uma análise mais precisa da molécula da enzima, "escreve a equipe.