p A técnica de visualização da estrutura de cristal de raios-X é conhecida há mais de cem anos. Enquanto continua melhorando, é extremamente difícil focalizar os raios em objetos que são invisíveis a olho nu, como proteínas. Contudo, para obter uma imagem clara e visualizar com eficácia a estrutura de um cristal, uma amostra deve ser posicionada corretamente. Uma equipe internacional de cientistas sugeriu um sistema óptico para ajudar a ver um cristal de proteína em raios-X e colocá-lo no centro de um feixe. Os resultados do estudo foram publicados no Biologia Estrutural Diário. p Durante a cristalização, os átomos são organizados em uma rede 3-D estruturada de uma maneira específica. As distâncias entre os átomos nessa rede são determinadas pelos próprios átomos. O comprimento de onda do raio X é comparável a distâncias interatômicas, então os raios podem ser refratados nos planos. Devido a este efeito, pode-se analisar a estrutura cristalina. As imagens de raios-X mostram as distâncias entre os planos. Com base nessas informações, é possível determinar quais átomos estão na rede e como eles interagem entre si. Em estudos de proteínas, por exemplo, na busca de novos medicamentos, sua estrutura pode ser determinada no nível de grupos atômicos básicos (aminoácidos).

p O principal problema da cristalografia de raios-X é que os cristais microscópicos de proteína são muito difíceis de posicionar no centro de um feixe de raios-X, e, portanto, essa imagem de difração de raios-X pode ser borrada. Além disso, se a posição exata de um cristal é desconhecida, é preciso escanear toda a amostra. Isso aumenta o tempo de exposição a raios-X muito intensos. Moléculas biológicas começam a desnaturar sob essa exposição.

p Uma equipe internacional de cientistas desenvolveu um sistema óptico que permite ver uma amostra em raios-X e discernir sua posição e orientação em relação ao feixe. Assim como com um microscópio óptico normal, ele pode mover a amostra, ajustar a intensidade do raio, e focalize o feixe. Esse sistema pode reduzir significativamente o tempo de análise e, assim, preservar a integridade das moléculas. Os cientistas demonstraram como o sistema funciona com o exemplo de um cristal da proteína lisozima antibacteriana. A qualidade das imagens de difração de raios-X acabou sendo muito maior após o posicionamento da amostra no feixe de raios-X.

p "Nosso sistema agora é usado com sucesso no centro de pesquisa internacional pelo síncrotron DESY em Hamburgo, onde os laboratórios das principais universidades do mundo realizam seus estudos de estrutura cristalina. No futuro, planejamos automatizar o processo de posicionamento do cristal usando redes neurais, "disse o Prof. Anatoly Snigirev, o chefe do Centro de Ciência e Pesquisa "Coherent X-Ray Optics for Megascience Installations, "na Kant Baltic Federal University.