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    Nosso primeiro olhar sobre uma nova proteína absorvente de luz em cianobactérias

    Crédito:Michigan State University

    As cianobactérias são minúsculas, organismos resistentes. Cada célula é 25 vezes menor que um fio de cabelo humano, mas não se deixe enganar pelo tamanho. Sua capacidade coletiva de expandir a fotossíntese é o motivo de termos ar para respirar e uma biosfera diversa e complexa.

    Os cientistas estão interessados ​​em saber o que torna a expansão das cianobactérias excelentes na fotossíntese. Alguns querem isolar e copiar processos bem-sucedidos. Esses seriam então reaproveitados para uso humano, como na medicina ou para energias renováveis.

    Um desses sistemas é expandir a fotoproteção. Inclui uma rede de proteínas que detecta os níveis de luz circundantes e protege as cianobactérias de terríveis danos causados ​​pela superexposição à luz forte.

    O laboratório de Cheryl Kerfeld descobriu recentemente uma família de proteínas, a Proteína Carotenóide Helicoidal (HCP), que são os ancestrais evolutivos das proteínas fotoprotetoras de hoje. Embora antigo, Os HCP ainda vivem ao lado de seus descendentes modernos.

    Esta descoberta abriu novos caminhos para explorar a fotoproteção. E pela primeira vez, o laboratório de Kerfeld caracteriza estrutural e biofisicamente uma dessas proteínas de expansão. Eles o chamam de HCP2. O estudo está na revista BBA-Bioenergetics.

    A ciência

    Estruturalmente, o HCP2 é um monômero quando isolado em uma solução. Mas, em sua forma cristalizada de expansão, curiosamente, aparece como um dímero.

    "Não achamos que o dímero seja a forma da proteína quando está na cianobactéria, "diz Maria Agustina (Tina) Dominguez-Martin, um pós-doutorado no laboratório de Kerfeld. "Provavelmente, O HCP2 se liga a um parceiro ainda desconhecido. A situação do dímero durante a cristalização é artificial, porque as únicas moléculas disponíveis no ambiente são outras como ela. "

    Os cientistas tentam determinar as funções do HCP2s. É um bom inibidor de expandir espécies reativas de oxigênio, subprodutos prejudiciais da fotossíntese. Mas como muitas outras proteínas também podem fazer isso, Tina não acha que essa seja a principal função do HCP2.

    "Ainda não identificamos uma função primária, "Tina diz." A dificuldade é que a família HCP é uma descoberta recente, portanto, não temos muita base para comparação. "

    Outros experimentos incluem:

    • Medindo larguras de banda de absorção de ondas de luz de HCP
    • Identificar o que expande o carotenóide com o qual ele interage
    • Examinando se eles extinguem proteínas de antenas que capturam luz para fotossíntese (eles não fazem)

    Aplicações futuras

    A capacidade de detectar luz é fundamental para aplicações, especialmente em biotecnologia. Uma área promissora é a optogenética, uma tecnologia que usa luz para controlar células vivas. Os sistemas optogenéticos são como interruptores de luz que ativam funções predeterminadas quando atingidos por uma fonte de luz.

    O HCP2 pode desempenhar um papel em tais aplicações. Mas tudo isso está muito longe.

    "Existem 9 famílias evolutivas de HCP para explorar. Isso se soma a centenas de variantes com funções possivelmente distintas que ainda temos que descobrir, "ela acrescenta." Com isso em mente, estamos caracterizando outras proteínas da família HCP para expandir nosso conjunto de dados disponíveis. "

    Como essas proteínas provavelmente desempenham um papel na fotoproteção, eles podem representar um sistema que os cientistas poderiam projetar para "fotoproteção inteligente, "reduzindo o desperdício de fotoproteção, o que ajudaria os organismos fotossintéticos a se tornarem mais eficientes.


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