Uma equipe de cientistas do DESY e da Universität Hamburg atingiu outro marco na obtenção de imagens diretas de biomoléculas individuais:o grupo liderado por Jochen Küpper do Center for Free-Electron Laser Science desenvolveu uma nova técnica experimental que permite a separação de diferentes estruturas de peptídeos em a fim de analisá-los e visualizá-los separadamente. Os cientistas relatam seu método, que pode ser aplicado em diversos experimentos, na revista científica Angewandte Chemie International Edition .

Os peptídeos são uma espécie de versão curta de proteínas, os burros de carga da vida. As proteínas cobrem uma ampla variedade de funções no organismo:elas regulam a funcionalidade das células vivas e são responsáveis, por exemplo, para a reprodução de células ou transporte de oxigênio. Essa ampla funcionalidade é ativada por sua estrutura tridimensional exclusiva. Mudanças nesta estrutura podem alterar dramaticamente a função da proteína, potencialmente até mesmo levando a doenças graves. A estrutura tridimensional da proteína não é determinada apenas pela sequência de aminoácidos, mas também por interações intramoleculares, como ligações de hidrogênio entre diferentes partes da molécula.

Um método atual para estudar essas interações em detalhes é estudar pequenos peptídeos isolados, isto é, cadeias de aminoácidos simples, na fase gasosa. Contudo, mesmo aminoácidos únicos e pequenos peptídeos podem se organizar em diferentes estruturas tridimensionais, os chamados conformadores. Esse fato torna uma análise detalhada desses importantes blocos de construção biomoleculares bastante complicada, uma vez que técnicas como difração de raios-X requerem estruturas tridimensionais idênticas para produzir dados estruturais com resolução atômica.

"Nosso objetivo, portanto, foi desenvolver novas técnicas experimentais que produzam amostras de peptídeos na fase gasosa com estruturas tridimensionais idênticas, "diz Nicole Teschmit do cluster de excelência CUI (Center for Ultrafast Imaging) da Universität Hamburg, primeiro autor do estudo. A equipe usou a dessorção a laser para produzir feixes moleculares muito frios de moléculas dipeptídicas intactas, que foram então identificados por espectroscopia a laser. A 271 graus Celsius negativos, os diferentes conformadores não mais se interconvertem em tal feixe molecular frio. Para separar espacialmente as diferentes estruturas, os cientistas usaram campos elétricos fortes que interagem com os momentos dipolares específicos dos diferentes conformadores e os desviam para diferentes extensões. Com este método, os cientistas conseguiram separar completamente espacialmente os dois conformadores do dipeptídeo prototípico Ac-Phe-Cys-NH ₂ e produzir amostras puras de qualquer conformador na fase gasosa.

"Conseguimos, pela primeira vez, demonstrar feixes moleculares frios de peptídeos selecionados de conformadores. Essas amostras permitirão a análise de processos específicos de conformadores com técnicas gerais que geralmente não conseguem diferenciar entre estruturas, "diz o coautor Daniel Horke. Além disso, as baixas temperaturas dos conjuntos moleculares gerados permitem fixar fortemente as moléculas no espaço. Este é um pré-requisito para o registro de imagens atomicamente resolvidas de biomoléculas, como Küpper aponta:"Nosso método é um marco no caminho para uma imagem estrutural direta de moléculas biológicas."