O comportamento de uma célula é tão misterioso quanto as mudanças de humor de um adolescente. Contudo, Os pesquisadores da Universidade de Missouri estão um passo mais perto de compreender o comportamento celular, com a ajuda de um microscópio especializado.

Anteriormente, a fim de estudar as membranas celulares, os pesquisadores freqüentemente precisavam congelar as amostras. As proteínas dentro dessas amostras não se comportariam como se comportariam em um ambiente biológico normal. Agora, usando um microscópio de força atômica, os pesquisadores podem observar proteínas individuais em uma amostra descongelada - agindo em um ambiente biológico normal. Esta nova ferramenta de observação pode ajudar os cientistas a prever melhor como as células se comportarão quando novos componentes forem introduzidos.

"O que está faltando agora na biologia celular é a capacidade de prever o comportamento celular, "disse Gavin King, professor associado de física e astronomia no MU College of Arts and Science, e professor assistente adjunto de bioquímica. "Ainda não sabemos todos os detalhes de vários processos biológicos. Por exemplo, quando uma droga é introduzida em uma célula, deve passar pela membrana, o que pode criar uma reação. Quanto mais conhecimento tivermos sobre essa reação, melhor seremos capazes de criar medicamentos que podem atingir uma área específica e, possivelmente, resultar em menos efeitos colaterais. "

O microscópio de força atômica é capaz de rastrear a forma tridimensional de uma proteína individual em condições biológicas (em fluido à temperatura ambiente). É composto por um braço robótico com uma agulha minúscula presa em uma das extremidades. Os pesquisadores posicionam o braço precisamente na amostra que desejam analisar. Então, batendo muito suavemente a agulha várias vezes na amostra em vários pontos, em tempo real, imagem tridimensional de uma proteína é desenvolvida.

Para este estudo, os pesquisadores se concentraram em imaginar as consequências de uma reação química que ocorre dentro de uma proteína específica de E. coli que é responsável pelo transporte de outras proteínas através da membrana celular. Eles escolheram E. coli para este estudo devido à simplicidade de suas células. Embora os pesquisadores não tenham conseguido controlar o momento preciso em que a reação ocorreu, o movimento de toque do microscópio de força permitiu aos pesquisadores observar em tempo real como a proteína mudou de forma em resposta à liberação de energia química. Essas mudanças conformacionais estão diretamente relacionadas à função biológica da proteína.

"Podemos manter nossos olhos em apenas uma proteína, adicione vários componentes, e então observe o que acontece, "King disse." É como fazer um filme de uma única molécula fazendo seu trabalho biológico. Estamos realmente começando a entender os detalhes mecânicos de como as células funcionam, mas, à medida que essas ferramentas se tornam cada vez mais precisas, elas podem nos fornecer informações essenciais no futuro. "

O estudo, "Observação de molécula única de alterações conformacionais induzidas por nucleotídeos na hidrólise de SecA-ATP basal, "foi publicado em Avanços da Ciência .