Os cientistas identificaram um mecanismo de ligação molecular único que ajuda a evitar que criaturas não mamíferas em temperaturas abaixo de zero congelem. Glicoproteínas anticongelantes (AFGPs), produzido por peixes polares, inibir o crescimento de gelo para evitar que seus corpos congelem. Este mecanismo de ligação de gelo, que os cientistas sabiam que era suave e flexível, permaneceu um mistério até agora. Usando simulações moleculares, os cientistas identificaram os detalhes desse mecanismo de ligação.

Seus resultados foram publicados no início de abril no Jornal da American Chemical Society como um artigo de capa.

"Na Terra, existem ambientes extremamente severos, [incluindo] a região polar, "disse Kenji Mochizuki, professor assistente do Instituto de Engenharia de Fibras da Universidade Shinshu no Japão e primeiro autor do artigo. "A maioria dos organismos não pode sobreviver lá, mas alguns se adaptaram a essas condições usando a estratégia inteligente de inibir o crescimento do gelo pelas glicoproteínas anticongelantes. "

Peixes polares, por exemplo, existem em água que está cerca de dois graus abaixo de zero. Eles produzem AFGPs com açúcares anexados, que interrompe a inclinação natural de cristais de gelo menores para se ligarem a cristais de gelo maiores. O problema com a imagem desses AFGPS e seus açúcares anexados é que eles não têm uma forma tridimensional específica, ao contrário de outras proteínas anticongelantes (AFPs). Sem rigidez, é difícil imaginar a proteína para elucidar sua estrutura e função.

Antes do estudo de Mochizuki e sua equipe, os cientistas não entendiam como a glicoproteína anticongelante interagia com o gelo ou como era diferente das proteínas anticongelantes normais.

"As proteínas anticongelantes são moléculas rígidas e têm estruturas tridimensionais, "Mochizuki disse." Por outro lado, glicoproteínas anticongelantes são moléculas macias e flexíveis, então eles não podem ser cristalizados. "

Moléculas flexíveis tendem a não se ligar bem ao gelo, mas os cientistas já sabiam que as glicoproteínas anticongelantes na verdade inibiam a recristalização do gelo melhor do que as proteínas anticongelantes típicas, embora eles não soubessem o porquê, de acordo com Mochizuki. Em colaboração com o departamento de química da Universidade de Utah, Mochizuki usou simulações moleculares para modelar glicoproteínas anticongelantes e examinou como elas interagiam com o gelo.

"Achamos que o recurso flexível das glicoproteínas anticongelantes poderia produzir uma forma de ligação única, "Mochizuki disse." Descobrimos que as glicoproteínas anticongelantes mostram várias conformações de ligação ... e andam nas superfícies de gelo até encontrarem uma etapa de gelo. "

Mochizuki examinou AFGP8, a proteína mais curta da família AFGP. Mochizuki descobriu que AFGP8 é segregado em grupos hidrofílicos e hidrofóbicos, o último dos quais se adsorve à superfície do gelo - o que significa que permanece como uma película fina sobre o gelo. A adsorção de AFGP8 à superfície plana de gelo fraco, no entanto, então o AFGP8 se move pela superfície do gelo até se ligar seletivamente aos pontos de crescimento do gelo. Mochizuki apelidou esse movimento de "andar".

"Seu movimento de vagar na superfície do gelo e encontrar uma etapa é significativamente diferente do comportamento de ligação das proteínas anticongelantes, "Mochizuki disse.

A descoberta tem potenciais aplicações futuras para melhor preservação de alimentos e tecidos biológicos sob temperaturas extremas. Mochizuki continuará a estudar AFPs e AFGPs para elucidar seus mecanismos com mais precisão e, com sorte, projetar proteínas ou polímeros artificiais que exibam atividades anticongelantes mais fortes.