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    Como as bactérias comedoras de plástico realmente funcionam - um químico explica

    Crédito:Shutterstock

    As garrafas de plástico que jogamos fora hoje durarão centenas de anos. É uma das principais razões pelas quais o crescente problema de poluição do plástico, que está tendo um efeito mortal na vida marinha, é tão sério.

    Mas os cientistas descobriram recentemente uma cepa de bactéria que pode literalmente comer o plástico usado para fazer garrafas, e agora o melhoramos para que funcione mais rápido. Os efeitos são modestos - não é uma solução completa para a poluição do plástico - mas mostra como as bactérias podem ajudar a criar uma reciclagem mais ecológica.

    Os plásticos são polímeros complexos, o que significa que são longos, repetindo cadeias de moléculas que não se dissolvem na água. A resistência dessas correntes torna o plástico muito durável e significa que leva muito tempo para se decompor naturalmente. Se eles pudessem ser divididos em seus menores, unidades químicas solúveis, então, esses blocos de construção poderiam ser colhidos e reciclados para formar novos plásticos em um sistema de circuito fechado.

    Em 2016, cientistas do Japão testaram diferentes bactérias em uma usina de reciclagem de garrafas e descobriram que Ideonella sakaiensis 201-F6 pode digerir o plástico usado para fazer garrafas de bebidas descartáveis, tereftalato de polietileno (PET). Ele age secretando uma enzima (um tipo de proteína que pode acelerar as reações químicas) conhecida como PETase. Isso divide certas ligações químicas (ésteres) no PET, deixando moléculas menores que as bactérias podem absorver, usando o carbono neles como fonte de alimento.

    Embora outras enzimas bacterianas já sejam conhecidas por digerir lentamente o PET, a nova enzima aparentemente evoluiu especificamente para esse trabalho. Isso sugere que ele pode ser mais rápido e eficiente e, portanto, tem potencial para uso em bio-reciclagem.

    Como resultado, várias equipes têm tentado entender exatamente como o PETase funciona, estudando sua estrutura. Nos últimos 12 meses, grupos da Coréia, China e Reino Unido, Os EUA e o Brasil publicaram trabalhos mostrando a estrutura da enzima em alta resolução e analisando seus mecanismos.

    Esses artigos mostram que a parte da proteína PETase que realiza a digestão química é fisicamente adaptada para se ligar a superfícies de PET e funciona a 30 ° C, tornando-o adequado para reciclagem em biorreatores. Duas das equipes também mostraram que, ao alterar sutilmente as propriedades químicas da enzima para que ela interagisse com o PET de maneira diferente, ela funcionava mais rapidamente do que a PETase natural.

    Crise do plástico. Crédito:Shutterstock

    Usar enzimas de bactérias em biorreatores para quebrar o plástico para reciclagem é ainda mais fácil de falar do que fazer. As propriedades físicas dos plásticos tornam muito difícil para as enzimas interagirem.

    O PET utilizado nas garrafas de bebidas tem estrutura semicristalina, o que significa que as moléculas de plástico são compactadas e difíceis de serem alcançadas pela enzima. O último estudo mostra que a enzima aprimorada provavelmente funcionou bem porque a parte da molécula que está envolvida na reação é muito acessível, tornando mais fácil para a enzima atacar até mesmo as moléculas PET enterradas.

    Melhorias modestas

    As melhorias na atividade da PETase não foram dramáticas, e não estamos nem perto de uma solução para nossa crise do plástico. Mas essa pesquisa nos ajuda a entender como essa enzima promissora decompõe o PET e sugere como poderíamos fazê-lo funcionar mais rápido manipulando suas partes ativas.

    É relativamente incomum ser capaz de desenvolver enzimas para funcionarem melhor do que aquelas que evoluíram através da natureza. Talvez essa conquista reflita o fato de que as bactérias que usam PETase só recentemente evoluíram para sobreviver neste plástico feito pelo homem. Isso poderia dar aos cientistas uma oportunidade empolgante de superar a evolução por meio da engenharia de formas otimizadas de PETase.

    Há uma preocupação, no entanto. Embora qualquer bactéria modificada usada em biorreatores provavelmente seja altamente controlada, o fato de que ele evoluiu para degradar e consumir plástico em primeiro lugar sugere que este material em que dependemos tanto pode não ser tão durável quanto pensávamos.

    Se mais bactérias começassem a comer plástico na natureza, produtos e estruturas projetados para durar muitos anos poderiam ficar sob ameaça. A indústria de plásticos enfrentaria o sério desafio de evitar que seus produtos fossem contaminados por micro-organismos famintos.

    As lições com os antibióticos nos ensinam que somos lentos para superar as bactérias. Mas talvez estudos como esses nos dêem uma vantagem.

    Este artigo foi publicado originalmente em The Conversation. Leia o artigo original.




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