Em 2013, o Prêmio Nobel de Fisiologia ou Medicina foi concedido a três cientistas por suas contribuições para descobrir os mecanismos que governam o transporte de vesículas nas células. Suas explicações forneceram uma compreensão conceitual e mecanicista dos processos básicos no nível mais fundamental.

No centro deste processo intracelular vencedor do Prêmio Nobel está o SNARE (receptores de proteína de fixação de fator sensível a N-etilmaleimida solúvel), uma superfamília de 60 proteínas em células de mamíferos que transportam lipídios e proteínas de membrana através das células, facilitando a fusão de vesículas em suas membranas alvo.

Biólogos da UC Santa Bárbara descobriram agora uma surpreendente, função adicional para sintaxina 3S, uma forma solúvel de uma proteína SNARE. Os pesquisadores descobriram uma nova via de sinalização amplamente utilizada por células humanas e de outros mamíferos. Os resultados da equipe aparecem no Journal of Biological Chemistry .

"O que descobrimos era muito heterodoxo e não era conhecido antes, "explicou o autor correspondente Thomas Weimbs, um professor do Departamento de Molecular da UCSB, Celular, e Biologia do Desenvolvimento. "A sintaxina 3S se liga a fatores de transcrição - proteínas envolvidas na conversão de DNA em RNA - e regula a expressão dos genes controlados por esses fatores. Na verdade, nossos resultados iniciais sugerem que esses genes desempenham um papel na progressão do câncer, mas isso ainda precisa ser provado definitivamente. "

Em primeiro lugar científico, os pesquisadores da UCSB mostraram que, além do papel bem estabelecido da sintaxina 3 na fusão da membrana, sua nova versão solúvel é transportada para o núcleo da célula e desempenha uma função completamente diferente. Na natureza, muitas proteínas têm mais de uma função - um fenômeno conhecido como proteína clandestina.

Que as sintaxinas - e as proteínas SNARE em geral - são capazes de fazer clandestinidade era desconhecido até agora. Dado que as sintaxinas estão presentes em todas as células e são responsáveis ​​por um grande número de funções celulares essenciais, a descoberta de que essas proteínas podem desempenhar funções adicionais sugere que muito mais ainda está para ser descoberto.

"Descobrir que a sintaxina 3S funciona como um regulador nuclear é o começo de uma história que abre um novo campo de pesquisa, "Weimbs disse." É como um campo de neve sem pegadas porque ninguém fez pesquisas sobre isso, para que possamos escolher as direções mais interessantes a seguir. "

Weimbs e seus colegas identificaram formas solúveis com alvo nuclear semelhantes de outras sintaxinas, o que indica que esta via de sinalização é conservada, nova função comum entre essas proteínas de tráfego de membrana.

No futuro, os biólogos da UCSB gostariam de delinear o alcance das funções dessas novas versões de sintaxina solúvel. Existem outras formas não identificadas de sintaxina que se ligam a fatores de importação nuclear semelhantes? Eles se ligam a fatores de transcrição diferentes ou semelhantes? Eles regulam genes diferentes?