A interação da casca da proteína e do centro ativo em enzimas produtoras de hidrogênio é crucial para a eficiência dos biocatalisadores. Uma equipe da Ruhr-Universität Bochum e do Instituto Max Planck para Conversão de Energia Química em Mülheim an der Ruhr analisou especificamente o papel das ligações de hidrogênio em certas enzimas de algas verdes, as hidrogenases. Os grupos, que cooperam no Excellence Cluster Resolv, relatou os resultados no Jornal da American Chemical Society .

"As descobertas não só contribuem para a compreensão deste grupo de biocatalisadores mundialmente reconhecido, mas também dá à pesquisa aplicada indicadores importantes para o desenvolvimento de catalisadores químicos modelados na biomolécula altamente ativa, "diz o Dr. Martin Winkler do grupo de trabalho Fotobiotecnologia baseado em Bochum.

Os biocatalisadores mais poderosos

O estudo foi realizado em um tipo especial de hidrogenases, as chamadas [FeFe] -hidrogenases. Eles consistem em um esqueleto de proteína e um centro ativo, chamado H-cluster. O último consiste em seis átomos de ferro e seis de enxofre, além de seis blocos de construção incomuns. Este é o local onde ocorre a síntese real de hidrogênio molecular a partir de prótons e elétrons. "[FeFe] -hidrogenases estão entre os biocatalisadores mais poderosos de todos os tempos, "explica o Prof Dr. Thomas Happe, chefe do grupo de trabalho Fotobiotecnologia. A comunicação entre o cluster H e o ambiente proteico desempenha um papel crucial.

Ajuda na entrega direcionada dos materiais de partida para a síntese e na remoção eficiente do produto. "Além disso, a camada de proteína garante o alinhamento espacial ideal do cluster H e o protege de influências prejudiciais, "adiciona Oliver Lampret, quem está escrevendo sua tese de doutorado sobre o tema.

Manipulação de ligações de hidrogênio

O grupo de Bochum e seus colegas baseados em Mühlheim, Dra. Agnieszka Adamska-Venkatesh, O Dr. Olaf Rüdiger e o Prof Dr. Wolfgang Lubitz demonstraram que as ligações de hidrogênio entre o cluster H e o ambiente proteico influenciam significativamente as propriedades eletroquímicas do centro de enzima ativo. Eles removeram ligações de hidrogênio individuais ou adicionaram outras e estudaram os efeitos.

A manipulação mudou ambos, as propriedades de transporte de elétrons da enzima e a direção catalítica na qual ela funciona, porque as hidrogenases podem produzir hidrogênio e também catalisar a reação reversa, isso é, a clivagem do hidrogênio molecular em prótons e elétrons.

A influência das ligações de hidrogênio foi demonstrada pelos cientistas usando três tipos diferentes de abordagens:espectroscopia, eletroquímica e cinética enzimática.