Uma equipe de cientistas da Escola de Ciências Moleculares da ASU e da Universidade Estadual da Pensilvânia nos levou um passo mais perto de desvendar os segredos da fotossíntese, e possivelmente para combustíveis mais limpos.

A descoberta deles foi recentemente publicada online em Ciência e descreve a estrutura de um centro de reação (de um heliobacterium) que preserva as características do ancestral, e assim fornece uma nova visão sobre a evolução da fotossíntese.

A fotossíntese é o processo biológico mais importante que impulsiona a biosfera. Ele aproveita a energia da luz solar, e nos fornece nossas principais fontes de alimento e combustível. O estudo da fotossíntese permitiu aos cientistas não apenas compreender os meandros de como os organismos usam a luz para conduzir seu metabolismo, mas também abriu o caminho para avanços tecnológicos em fontes de energia sustentáveis.

"O processo fotossintético surgiu há cerca de 3 bilhões de anos, antes que a atmosfera da Terra contivesse oxigênio, "disse Kevin Redding, professor da Escola de Ciências Moleculares da Faculdade de Artes e Ciências Liberais, cujo grupo está liderando a pesquisa na ASU. "A fotossíntese funciona usando proteínas de membrana especializadas, chamados centros de reação fotossintética, que coletam a energia da luz e a usam para bombear elétrons através de uma membrana biológica de um portador de elétrons celular para outro, resultando na conversão de energia eletromagnética (ou seja, luz) em energia química, que o organismo pode usar. "

Muitas pesquisas determinaram que esses centros de reação apareceram apenas uma vez no planeta, e desde então diversificaram para realizar diferentes tipos de química.

Apesar da diversificação, os centros de reação mantêm a mesma arquitetura geral, refletindo sua origem comum. Durante os últimos 3 bilhões de anos, essas proteínas foram elaboradas e alteradas e tem sido difícil reconstruir o que aconteceu durante esse enorme período de tempo. Contudo, sabemos que um deles desenvolveu a capacidade de oxidar água, liberando oxigênio. Isso mudou o mundo irrevogavelmente, e permitido para a vida como a conhecemos hoje.

A equipe acredita que o primeiro centro de reação (RC) era muito mais simples do que as versões que existem hoje. Em termos de estrutura da proteína, era um homodímero, isto é, duas cópias do mesmo polipeptídeo se juntaram para formar uma estrutura simétrica. Os centros de reação cujas estruturas conhecemos são todos heterodímeros nos quais esta simetria inerente foi quebrada, embora em seu cerne eles ainda mantenham os vestígios da arquitetura simétrica original.

O heliobacterium do artigo em Ciência é um membro da bactéria fotossintética mais primitiva, bactérias que não produzem oxigênio - na verdade, eles são completamente intolerantes ao oxigênio, como os primeiros organismos. Eles também não podem fixar o dióxido de carbono da atmosfera e devem usar fontes de carbono orgânico. Importante para este estudo, seu RC é um homodímero.

Assim, esta é a primeira estrutura de RC homodimérica e lança luz de várias maneiras sobre a aparência do RC ancestral. Em vários aspectos, a arquitetura geral da proteína é muito semelhante aos fotossistemas de plantas e cianobactérias e ao RC das bactérias sulfurosas roxas. Contudo, construídas sobre essa arquitetura comum estão algumas diferenças químicas cruciais que resultam em uma química diferente daquela dos RCs conhecidos, incluindo sua capacidade de usar transportadores solúveis em água e solúveis em lipídios, uma capacidade anteriormente considerada restrita a um ou outro tipo de RC.

Este trabalho é o resultado de uma colaboração entre Kevin Redding, Raimund Fromme, professor associado de pesquisa na Escola de Ciências Moleculares e pesquisador no Centro de Biologia Estrutural Aplicada do Biodesign Institute, e John Golbeck, da Pennsylvania State University.

Redding e Golbeck decidiram, há 8 anos, unir forças para combater o RC heliobacteriano. Eles combinaram suas concessões individuais do Departamento de Energia em uma concessão conjunta, que já foi renovado duas vezes:a terceira iteração começou há um ano. Fromme se juntou oficialmente ao grupo há cerca de 4 anos, embora ele tenha trabalhado anteriormente na cristalografia do RC com Iosifina Sarrou, um pós-doutorado no grupo Redding que havia otimizado sua purificação. O trabalho realmente decolou quando Christopher Gisriel, um estudante de doutorado no grupo Redding, comecei a trabalhar com Fromme para cristalizar o RC.

"Dou os créditos a Chris e Raimund por terem feito o que foi necessário para obter esta estrutura, "disse Redding, que também é o diretor do Centro de Bioenergia e Fotossíntese da ASU.

"A experiência de Raimund na cristalização de proteínas de membrana e na solução de sua estrutura foi crucial. Chris fez um trabalho árduo para melhorar a purificação, otimizar as condições de cristalização, e levando seus cristais às linhas de luz inúmeras vezes. E porque a proteína é inerentemente sensível ao oxigênio, ele teve que fazer toda a purificação e cristalização em uma caixa de luvas! "

"Este é o momento que um cristalógrafo está esperando, "disse Fromme, explicando os anos que pode levar para crescer o cristal de proteína perfeito adequado para estudos de raios-X.

Redding continuou, "Eles conseguiram obter a qualidade de difração de uma resolução de ~ 10 Å a 2-2,5 Å em alguns anos de trabalho árduo ... e então veio a tarefa hercúlea de resolver a estrutura. Chris começou com um modelo muito simplificado de como pode ser o RC, com base nas semelhanças esperadas com o fotossistema I de cianobactérias, e então trabalhei constantemente nisso por meses. Ele teve que aprender um novo software sozinho e trabalhar longas noites para chegar lá. Uma vez que ele tinha algo que parecia real, Raimund foi capaz de pegar isso e empurrá-lo para o próximo nível. E trabalhando juntos, eles produziram uma estrutura verdadeiramente bela em alta resolução. "

"Chris é um veterano do Exército dos EUA, tendo servido no Afeganistão, "Disse Redding." Ele veio para a ASU como estudante de bioquímica e começou a trabalhar em meu laboratório como pesquisador de graduação. Nunca tendo considerado seriamente a possibilidade de uma carreira em pesquisa antes, ele não tinha certeza a princípio até onde queria ir por esse caminho. Contudo, ele logo desenvolveu um gosto por isso, e então me incentivou a permitir que ele assumisse o projeto de cristalografia RC como aluno de mestrado. Eu o adverti contra isso, sabendo o quão difícil seria e as poucas chances de sucesso, mas ele persistiu, e eventualmente cedi. Mais tarde, ele decidiu fazer o doutorado. Ele vai defender sua dissertação ainda este semestre e eu não poderia estar mais orgulhoso dele. "

"Este centro de reação só é encontrado em organismos que podem viver em ambientes livres de oxigênio, como o da Terra primitiva, "Disse Gisriel." Este trabalho abriu a porta para cientistas de todo o mundo compararem as características do centro de reação primitivo com as de centros de reação mais avançados que residem em organismos tolerantes ao oxigênio. Como resultado, estamos obtendo uma imagem mais clara e informada de como a natureza otimizou a coleta de energia movida a luz. "