Cientistas da Universidade ITMO em São Petersburgo e da Universidade Hebraica em Jerusalém encontraram uma maneira de recuperar a estrutura de uma proteína após sua desnaturação química. O método é baseado na interação eletrostática entre dobrado, ou desnaturado, proteínas e alumina, que os desembrulham. Os autores destacam a versatilidade do método, que funciona tanto para moléculas específicas quanto para sistemas multiproteicos - nenhuma técnica anterior foi capaz de recuperar misturas de enzimas antes. Isso pode simplificar e baratear a produção de proteínas de drogas para o tratamento de Alzheimer e Parkinson. O estudo apareceu em Relatórios Científicos .

Proteínas, especialmente aceleradores de reações químicas, são a base das indústrias farmacêutica e alimentar. Enquanto isso, 80 por cento dessas substâncias são perdidas durante a síntese. Influenciado por fatores desfavoráveis ​​como ácidos fortes, álcalis ou aquecimento, desnaturação de proteínas, perdendo sua forma nativa e qualquer atividade química. Assim, a indústria busca um método universal para recuperar a estrutura da proteína, o que poderia tornar a produção mais barata e eficaz. Para fabricar medicamentos e alimentos à base de enzimas em escala industrial, é especialmente importante encontrar uma maneira de recuperar misturas de proteínas, uma vez que renaturar cada tipo particular de enzima separadamente é caro e ineficiente.

Químicos russos, em cooperação com colegas estrangeiros, propuseram uma solução para este problema com um processo que dá uma segunda vida às proteínas, retornando suas moléculas à forma original após a desnaturação.

Na nova pesquisa, os químicos desdobraram moléculas de três enzimas:anidrase carbônica, fosfatase e peroxidase. Desnaturado por um forte alcalino, as proteínas foram misturadas com nanopartículas de alumina em água. Devido à interação eletrostática, as enzimas atraíram as nanopartículas e as envolveram na formação de um complexo supramolecular com ligações físicas em vez de químicas.

Esta camada de nanopartículas protegeu as moléculas de proteína da agregação, permitindo que os cientistas os extraiam facilmente da mídia agressiva. Lavado de substâncias desnaturantes, as enzimas restauraram sua estrutura por si mesmas. "A exposição constante de agentes desnaturantes e a tendência de macromoléculas ondulantes à agregação são os principais obstáculos para a recuperação de proteínas. Ao remover esses fatores, fomos capazes de regenerar nossos objetos, "diz Katerina Volodina, um estudante de graduação do segundo ano na ITMO University.

Mudando o pH, os cientistas separaram nanopartículas de proteínas, mostrando que as substâncias envolvidas no experimento podem ser usadas repetidamente.

Os autores aplicaram seu método a uma mistura de duas enzimas:anidrase carbônica e fosfatase (CAB e AcP). Para essas proteínas, a porção de moléculas renaturadas era mais da metade, um resultado sem precedentes. “A renovação de misturas multiproteicas nunca foi feita antes. Mas meus colegas e eu acreditamos que novas pesquisas nesta área são do grande interesse das empresas farmacêuticas no momento. Teoricamente, nosso método pode simplificar e baratear a fabricação de medicamentos para a terapia de Alzheimer ou Parkinson. Muitos desses medicamentos são feitos de proteínas, "observa Katerina Volodina.

Além de sua versatilidade e alto desempenho, a tecnologia proposta pelos químicos da ITMO University também é rápida e de baixo custo. Os cientistas vão refinar a abordagem principalmente para a renaturação de proteínas em misturas complexas.