p No segundo de dois artigos importantes publicados nas últimas semanas, Mee-Ngan F. Yap, cientista da Saint Louis University, Ph.D., em colaboração com os laboratórios de 2009, ganhadora do Prêmio Nobel de Química, Ada Yonath do Instituto Weizmann de Ciência e Alexey Amunts da Universidade de Estocolmo, descrever em Nature Communications novas informações sobre a estrutura de Staphylococcus aureus (ou Staph) ribossomos 100S hibernando, revelando segredos de como eles desligam a biossíntese de proteínas para conservar energia e sobreviver em condições estressantes. p Os ribossomos traduzem o código genético em proteínas. Contudo, a síntese de proteínas consome muita energia, e sob condições estressantes, como acesso limitado a nutrientes, estresse antibiótico ou colonização do hospedeiro, algumas células podem suprimir o processo de tradução para conservar energia e ajudar na sobrevivência. Em bactérias, os ribossomos fazem isso mudando para uma forma inativa chamada ribossomo 100S em hibernação.

p O complexo 100S - gêmeos siameses dos complexos 70S - foi identificado pela primeira vez em bactérias há mais de 50 anos. Primo de Staph, a bactéria Escherichia coli (E. coli), tende a formar a estrutura 100S inativa quando os recursos nutricionais são escassos e retorna à estrutura 70S ativa dentro de minutos após o surgimento de novas fontes de nutrientes. Bactérias Gram-positivas como Staph, por outro lado, contêm estruturas 100S constantemente, mesmo quando os nutrientes são abundantes.

p Yap, que é professor assistente de bioquímica e biologia molecular na Saint Louis University, diz que a diferença entre a forma como as duas bactérias hibernam é inesperada e sugere que Staph e outras bactérias Gram-positivas formam sua hibernação, 100S complexos de uma forma específica da espécie.

p "Em E. coli, dois fatores de proteína, RMF e HPF, são necessários para entrar na fase inativa, "Yap disse." Mas apenas uma proteína, HPF, é necessário para Staph.

p "E. coli RMF e HPF trazem os dois 70S juntos, transformando a forma de complexos 70S em duas peças de quebra-cabeça compatíveis, sem contato direto dos dois fatores de proteína. Em contraste, o Staph HPF grampeia os dois 70S anexando diretamente duas cópias do HPF. Como resultado, o ribossomo E. coli 100S é conectado "cabeça a cabeça", enquanto o ribossomo Staph 100S é operado "lado a lado".

p "A forma distinta dos ribossomos 100S parece ser específica da espécie. Quando eliminamos o HPF e o eliminamos no Staph, eles não podem sobreviver tão bem e são menos infecciosos. "

p Ao dificultar a formação da fase de hibernação de Staph, os cientistas podem descobrir um tratamento antibacteriano específico para Gram-positivos.

p "A longo prazo, podemos ser capazes de direcionar Staph ou outras bactérias Gram-positivas com esta abordagem específica da espécie, "Yap disse." Isso pode torná-lo um bom alvo de drogas.