Nas células de cada organismo vivo - humanos, pássaros, abelhas, rosas e até bactérias - proteínas vibram com movimentos microscópicos que as ajudam a realizar tarefas vitais que vão desde o reparo celular até a fotossíntese.

Esses tremores vitais são o tema de um estudo publicado em 4 de março em Nature Communications .

Uma equipe liderada pela física da University at Buffalo, Andrea Markelz, relata que desenvolveu um método para medir rapidamente as vibrações únicas das proteínas.

O avanço pode abrir novas possibilidades na pesquisa biológica, como estudar os movimentos microscópicos das proteínas com mais eficiência, ou aproveitando padrões vibracionais como "impressões digitais" para determinar rapidamente se proteínas específicas estão presentes em uma amostra de laboratório.

Os cientistas também poderiam usar a nova técnica para avaliar rapidamente se os medicamentos projetados para inibir as vibrações de uma proteína estão funcionando. Isso exigiria a comparação das assinaturas vibracionais das proteínas antes e depois da aplicação dos inibidores.

"As proteínas são nanomáquinas elegantes e robustas que a natureza desenvolveu, "diz Markelz, Ph.D., um professor de física na UB College of Arts and Sciences. "Sabemos que a natureza usa movimentos moleculares para otimizar essas máquinas. Ao aprender os princípios básicos dessa otimização, podemos desenvolver uma nova biotecnologia para a medicina, captação de energia e até mesmo eletrônicos. "

Katherine A. Niessen, Ph.D., um pesquisador UB que agora é um cientista de desenvolvimento na Corning, é o primeiro autor do artigo, que inclui contribuições de cientistas do Departamento de Física da UB, o Departamento de Biologia Estrutural da UB na Escola de Medicina e Ciências Biomédicas Jacobs da UB, o Hauptman-Woodward Medical Research Institute, o Coração Nacional, Pulmão, e Blood Institute e da University of Wisconsin-Milwaukee. O trabalho foi financiado pela National Science Foundation e pelo Departamento de Energia dos EUA.

Medindo vibrações de proteínas mais rapidamente

Markelz é um especialista líder no estudo de vibrações de proteínas. Esses movimentos permitem que as proteínas mudem de forma rapidamente para que possam se ligar prontamente a outras proteínas - um processo que é crítico para a função biológica normal.

Vários anos atrás, O laboratório de Markelz desenvolveu uma técnica chamada microscopia anisotrópica terahertz (ATM) para observar as vibrações das proteínas em detalhes, incluindo a energia e direção dos movimentos.

Em ATM, pesquisadores lançam luz terahertz sobre uma molécula. Então, eles medem as frequências de luz que a molécula absorve. Isso fornece uma visão sobre o movimento das moléculas porque as moléculas vibram na mesma frequência da luz que absorvem.

O novo estudo em Nature Communications relata que a equipe de Markelz melhorou o ATM superando uma das limitações do método:a necessidade de girar e centralizar cuidadosamente as amostras de proteínas várias vezes em um microscópio para reunir dados úteis suficientes.

Agora, "em vez de girar a amostra de proteína, giramos a polarização da luz que iluminamos a amostra, "Diz Markelz. Com este ajuste, leva apenas 4 horas para fazer medições úteis - seis vezes mais rápido do que antes. A nova técnica também gera dados mais detalhados.

Uma técnica sensível de 'impressão digital'

Usando a nova abordagem, Markelz e colegas mediram as vibrações de quatro proteínas diferentes, gerando uma "impressão digital" vibracional reconhecível para cada um, que consistia no padrão único de absorção de luz da molécula.

As proteínas estudadas foram lisozima de clara de ovo de galinha (uma proteína bem pesquisada no campo), proteínas amarelas fotoativas (pensadas para ajudar a proteger certas bactérias fotossintetizantes da luz ultravioleta), dihidrofolato redutase (um alvo de droga para antibióticos e câncer), e quadruplexes de RNA G (que se acredita estarem envolvidos em funções celulares vitais, como a expressão gênica).

O novo método produziu espectros distintos de absorção de luz para lisozimas de clara de ovo de galinha que se moviam livremente versus lisozimas de clara de ovo de galinha que eram ligadas por um composto que inibe a função das lisozimas - e altera suas vibrações. Isso demonstra a utilidade da técnica em identificar rapidamente a presença de um inibidor ativo.