Proteínas de choque térmico pequenas (sHSPs) são chaperonas moleculares que se ligam a proteínas não dobradas para prevenir a agregação de proteínas e se defender contra o estresse celular. Mutações em sHSPs humanos estão associadas a doenças hereditárias, incluindo catarata e cardiomiopatia.

Os sHSPs individuais se ligam uns aos outros para formar oligômeros. Hassane Mchaourab, Ph.D., e colegas descobriram anteriormente que a inserção de um pequeno peptídeo em um sHSP bacteriano poderia fazer com que ele se expandisse de um oligômero de 24 subunidades para um oligômero de 48 subunidades.

Os pesquisadores questionaram se a flexibilidade na estrutura dos oligômeros contribui para a função sHSP. Agora, em estudos liderados por Sanjay Mishra, Ph.D., eles mostraram que alterar a sequência e o comprimento do peptídeo inserido gera uma série de oligômeros com 30 a 38 subunidades. A coleção não uniforme de oligômeros ligados a uma proteína modelo com maior afinidade.

As evidências, relatado no jornal Estrutura , suportam um modelo no qual a arquitetura modular de sHSP contribui para a capacidade dos sHSPs de servir como acompanhantes para uma variedade de proteínas não dobradas.