Bactérias, como humanos e animais, deve comer. As vezes, eles consomem um poluente no meio ambiente do qual os humanos desejam se livrar, um processo denominado biorremediação. Investigar as enzimas usadas pelas bactérias para realizar esse processo é importante para os cientistas compreenderem e possivelmente melhorarem essas reações poderosas. Contudo, até agora, ter um instantâneo de uma dessas enzimas importantes em ação iludiu a ciência.

Em uma publicação na revista Natureza lançado hoje (27 de março, 2017), cientistas do Departamento de Bioquímica e do Departamento de Química da Universidade de Wisconsin-Madison resolveram a estrutura de uma enzima capturada no ato de atacar o tolueno - um produto químico derivado da madeira e do óleo.

"Nesta pesquisa, estamos tentando entender como a natureza usa átomos de ferro, elétrons, e gás oxigênio do ar para oxidar seletivamente produtos químicos, "diz o professor e presidente de bioquímica Brian Fox." Esta reação é a primeira etapa de um processo em que os átomos de carbono do tolueno, chamado de anel aromático, são preparados para serem consumidos por bactérias. "

Esta reação ocorre em nível atômico, em um jogo de transferência de elétrons e átomos. O sítio ativo da grande enzima contém dois átomos de ferro que também armazenam até dois elétrons. Estes reagem com o gás oxigênio para combinar e "atacar" o anel aromático do tolueno, com elétrons sendo trocados ao longo do caminho. Em última análise, um átomo de oxigênio é adicionado ao anel de tolueno, abrindo a porta para outras reações usadas pelas bactérias para consumir tolueno.

A informação mais satisfatória revelada pela combinação de estruturas cristalinas e cálculos químicos quânticos realizados neste estudo, Fox diz, diz respeito à natureza do intermediário ferro-oxigênio que ataca o anel aromático. Os cientistas geralmente presumiram que seria necessária uma espécie extremamente reativa de ferro-oxigênio para realizar essa reação. Mas o que Fox e sua equipe descobriram foi que uma forma menos reativa poderia ser usada.

"Os intermediários mais altamente reativos, anteriormente considerado parte dessa reação, também seria inespecífico, "explica o professor de química Thomas Brunold." Com esse intermediário, haveria um risco de a enzima atacar o que quer que esteja nas proximidades, incluindo a si mesmo. Se a natureza pudesse evitar isso formando um sistema menos reativo, mas intermediário ainda suficientemente potente, poderia evitar muitas reações colaterais indesejadas. Isso é o que Brian pensava que estava acontecendo e foi exatamente o que ele descobriu. "

Brunold acrescenta que compreender a reação dessa enzima pode ser útil para muitos químicos sintéticos. À medida que projetam novas moléculas e caminhos, esses químicos muitas vezes pegam dicas de um grande professor - a própria natureza. Os químicos agora têm conhecimento para imitar melhor a maneira como essa enzima funciona, a fim de fazer novos catalisadores que são mais específicos para diferentes aplicações.

Quando as bactérias realizam esta transformação do tolueno, eles iniciam um processo que o remove rapidamente do ambiente. Desta maneira, a biorremediação bacteriana é capaz de remover substâncias nocivas do meio ambiente, algo que os cientistas já estão aproveitando para ajudar os ecossistemas a se recuperarem de catástrofes químicas, como derramamentos de óleo. Outros pesquisadores estão explorando como redirecionar a reatividade dessa enzima para sintetizar novos produtos químicos.

"Em termos gerais, esses tipos de reações naturais são ecologicamente corretos e baratos, "Brunold diz." Na indústria, pesquisadores muitas vezes realizam reações desafiadoras com produtos químicos complexos em condições adversas, o que pode resultar em muito desperdício e uso de energia. Investigar como enzimas como a que estudamos catalisam suas reações pode ajudar a encontrar maneiras mais eficientes de realizar essas reações desafiadoras. "

Para o estudo, os pesquisadores conseguiram interromper a reação no meio e gerar uma imagem precisa de como a enzima está funcionando. Em uma abordagem reconhecidamente estranha, mas eficaz, os pesquisadores pegaram um cristal da enzima e o mergulharam em tolueno. Eles então o expuseram ao ar, permitindo que as moléculas de oxigênio comecem a reação. Finalmente, eles congelaram o cristal, desacelerando a reação precisamente no momento certo para capturar o intermediário antes que ele pudesse reagir posteriormente.

"Há uma importância real em conhecer esta estrutura, "Fox diz." Ter isso nos dá uma visão única de como essa reação ocorre. Encontramos algo inesperado, e isso dá novos caminhos para a descoberta e aplicação futura. "