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    Que efeitos podem inibir a glicólise?

    A glicólise é um processo no qual a glicose é convertida em piruvato ou lactato, dependendo de ocorrer sob condições aeróbicas ou anaeróbicas. A regulação desta via ocorre em três pontos-chave, onde as reações enzimáticas envolvidas são irreversíveis. Estas três enzimas são hexoquinase, fosfofructoquinase e piruvato quinase. A inibição da glicólise é um mecanismo para conservar a energia, impedindo a degradação da adenosina trifosfato.

    Acúmulo de glicose-6-fosfato

    A enzima hexoquinase catalisa a primeira etapa da glicólise, na qual a glicose é convertida em glucose-6-fosfato. Altas concentrações deste produto inibem a atividade da enzima. Quando se acumula, a glicose-6-fosfato compete com a glicose do substrato para se ligar ao sítio ativo da enzima, bem como outro sítio alostérico. Essa ligação inibe a ação da hexoquinase.

    Ação da proteína reguladora da glicocinase

    No fígado, a conversão da glicose em glicose-6-fosfato ocorre pela ação de uma variante da hexoquinase chamada glucoquinase. Ao contrário da hexoquinase, a glucoquinase não é afetada pelas concentrações de glicose-6-fosfato e, portanto, não é inibida por ela. A ação da glucoquinase é modulada pela presença de uma proteína chamada proteína reguladora da glicocinase (GKRP). A ligação da GKRP à enzima glucoquinase inibe a glicólise no fígado.

    Acumulação de ATP

    No ciclo da glicólise, a reação catalisada pela fosfofrutoquinase é o passo limitante da taxa. Esta enzima catalisa a fosforilação de frutose-6-fosfato por ATP para produzir frutose-1,6-bifosfato. Em condições quando há uma alta concentração de ATP, não há mais necessidade de glicólise. Este ATP liga-se a um sítio alostérico na enzima fosfofrutocinase e provoca uma alteração na sua conformação. Essa alteração conformacional impede a ligação do substrato frutose-6-fosfato e, portanto, inibe a atividade da enzima que, por sua vez, inibe a glicólise.

    Inibição da piruvato quinase

    A enzima piruvato-quinase é a terceira local de regulação da glicólise. A atividade desta enzima é inibida pela presença de altas concentrações de ATP. A presença de alanina que é biossintetizada a partir de piruvato também atua como um fator inibidor. Tanto o ATP como a alanina se ligam a um sítio alostérico na enzima piruvato quinase e provocam uma redução de sua atividade. Quando os níveis de açúcar no sangue caem, ocorre a fosforilação da enzima piruvato quinase, que torna a enzima inativa, inibindo a glicólise.

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