Equipe de pesquisa relata observação de espectros vibracionais de uma única proteína com nanoespectroscopia infravermelha
Espectroscopia vibracional infravermelha de proteína única (Esquerda) Esquema de espectroscopia infravermelha de campo próximo medindo uma única proteína. (Direita) A estrutura do complexo proteico F1-ATPase e a subunidade medida neste estudo. Crédito:Jun Nishida Uma equipe de pesquisa interdisciplinar, liderada pelo Prof. Assistente Jun Nishida e pelo Prof. Associado Takashi Kumagai do Instituto de Ciência Molecular, observou com sucesso espectros vibracionais de proteínas únicas, consistindo de aproximadamente 500 resíduos de aminoácidos, usando técnicas avançadas de medição baseadas em quase- microscopia óptica de campo. Este método utiliza luz confinada em escala nanométrica, permitindo a análise detalhada de amostras extremamente pequenas, o que anteriormente era um desafio com a espectroscopia infravermelha convencional.
O estudo foi publicado na revista Nano Letters .
A espectroscopia infravermelha convencional tem sido amplamente utilizada para a análise estrutural e química de vários materiais, pois pode medir espectros vibracionais, muitas vezes chamados de "impressões digitais moleculares".
A nova conquista representa um grande avanço em direção a inovações tecnológicas, como imagens infravermelhas ultrassensíveis e de super-resolução, bem como espectroscopia vibracional de molécula única.
O rápido desenvolvimento da nanotecnologia nos últimos anos levou a uma demanda crescente por imagens infravermelhas de ultra-alta sensibilidade e super-resolução. No entanto, a espectroscopia infravermelha convencional é limitada na medição de amostras extremamente pequenas ou na obtenção de resolução espacial em escala nanométrica. Por exemplo, mesmo a microespectroscopia infravermelha com boa sensibilidade requer mais de um milhão de proteínas para obter um espectro infravermelho, tornando impossível medir apenas uma única proteína.
Em seu estudo, a equipe de pesquisa isolou uma única proteína, uma subunidade que compreende um complexo proteico chamado F1 -ATPase, em substrato de ouro e realizou medições de espectroscopia infravermelha de campo próximo em ambiente ambiente.
Eles adquiriram com sucesso o espectro vibracional infravermelho de uma única proteína, representando um grande avanço que pode levar à caracterização de organizações estruturais locais de proteínas individuais. Essas informações são particularmente importantes para a compreensão das funções sofisticadas dos complexos proteicos e das proteínas de membrana, oferecendo insights mais profundos sobre seus mecanismos e interações.
Além disso, eles desenvolveram uma nova estrutura teórica que descreve as interações em nanoescala entre o campo próximo infravermelho e a proteína.
Com base na teoria, a equipe conseguiu reproduzir quantitativamente os espectros vibracionais experimentais que observaram. Esses resultados serão inestimáveis para a análise química de biomoléculas, bem como de vários nanomateriais, abrindo caminho para uma gama de aplicações de espectroscopia infravermelha em nanoescala.
Mais informações: Jun Nishida et al, Sub-Tip-Radius Near-Field Interactions in Nano-FTIR Vibrational Spectroscopia em Proteínas Únicas, Nano Letras (2024). DOI:10.1021/acs.nanolett.3c03479 Informações do diário: Nanoletras
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