A microscopia eletrônica é um dos principais métodos usados ​​para examinar a estrutura das proteínas. Estudar essas estruturas é de fundamental importância para elucidar sua função, alimentando informações fundamentais em uma série de campos, como biologia estrutural, biologia Celular, Pesquisa sobre câncer, e outros campos biomédicos. Também aumenta a compreensão da biomineralização.

Uma nova opção para imagens de proteínas é a microscopia eletrônica de fase líquida (LPEM), que é capaz de criar imagens da estrutura da proteína nativa (não corada) e outras amostras, como nanomateriais ou células em líquido. Essa tecnologia foi desenvolvida nos últimos quinze anos. Até recentemente, debateu se a tolerância à radiação de amostras líquidas seria melhor ou pior em comparação com o gelo amorfo. Em sua publicação recente, Sercan Keskin e Niels de Jonge do Instituto de Novos Materiais INM-Leibniz agora demonstram:que a tolerância à radiação é aumentada em uma ordem de magnitude em comparação com uma amostra no gelo. Este resultado foi alcançado através da preparação de uma amostra de microtúbulo em uma célula de grafeno líquido. O essencial era usar a taxa mais baixa possível na qual a irradiação do feixe de elétrons foi aplicada.

Tradicionalmente, as amostras foram fixadas, manchado com um metal para aumentar o contraste, posteriormente seco, embutido em plástico, corte em seções finas, e, em seguida, fotografado no ambiente de vácuo necessário para microscopia eletrônica. A microscopia crioeletrônica supera as desvantagens associadas a esta preparação de amostra e fornece os meios para estudar proteínas em um estado hidratado próximo ao nativo, preparando-as em gelo amorfo. Contudo, uma imitação chave é a alta sensibilidade das amostras à irradiação por feixe de elétrons, para que o ruído estatístico na imagem impeça a alta resolução e muitas dez mil imagens com ruído de estruturas idênticas precisam ser visualizadas para resolver a estrutura.