Os cientistas viram pela primeira vez como as proteínas bacterianas se auto-montam em folhas finas e começam a formar as paredes da camada externa de compartimentos poliédricos de tamanho nanométrico que funcionam como fábricas especializadas.

A pesquisa, liderado por pesquisadores do Laboratório Nacional Lawrence Berkeley do Departamento de Energia dos EUA (Berkeley Lab) e da Michigan State University em colaboração com a University of Liverpool, fornece novas pistas para cientistas que buscam usar essas estruturas 3-D como "nanorreatores" para sugar seletivamente as toxinas ou produzir os produtos desejados.

O novo insight pode ajudar os cientistas que buscam explorar este origami natural, projetando novos compartimentos ou usando-os como andaimes para novos tipos de arquiteturas em nanoescala, tais como sistemas de entrega de drogas.

"Temos uma nova pista para entender a arquitetura da célula interna da natureza, "disse Cheryl Kerfeld, um biólogo estrutural do Berkeley Lab que é co-autor do estudo. Seu grupo de pesquisa no Berkeley Lab é especializado na estrutura e funcionamento interno desses minúsculos compartimentos, conhecido como microcompartimentos bacterianos ou BMCs. Kerfeld tem nomeações conjuntas com a Divisão de Biofísica Molecular e Bioimagem Integrada (MBIB) do Berkeley Lab e com a Michigan State University.

"Normalmente, só vemos essas estruturas depois de se formarem, mas, neste caso, estamos observando eles se reunirem e respondendo a algumas perguntas sobre como eles se formam, "Kerfeld disse." Esta é a primeira vez que alguém visualizou a automontagem das facetas, ou lados, dos microcompartimentos. É como ver paredes, feito de ladrilhos hexagonais, sendo construído por mãos invisíveis. "

O estudo foi publicado online em 30 de novembro em Nano Letras .

Vários modelos foram propostos para como esses compartimentos são construídos a partir do zero dentro de bactérias por proteínas, e havia muitas questões em aberto sobre o processo de construção.

Os pesquisadores combinaram estudos de raios-X da estrutura 3-D de uma proteína que se assemelha a um hexágono com imagens de um microscópio de força atômica para revelar como os hexágonos se organizam em um padrão de favo de mel nas paredes do microcompartimento.

Markus Sutter, um cientista do Berkeley Lab que é o principal autor do estudo, determinou a estrutura 3-D da proteína do bloco de construção básico no Advanced Light Source em Berkeley Lab usando amostras cristalizadas. Os padrões produzidos quando os raios X atingiram os cristais de proteína forneceram detalhes importantes sobre a forma da proteína, na escala de átomos individuais. "Isso nos deu algumas dimensões exatas, "Sutter disse, o que ajudou a interpretar as imagens do microscópio. "Também nos mostrou que os hexágonos tinham lados distintos:um lado é côncavo, o outro lado é convexo. "

Microscópio de força atômica de Liverpool, BioAFM, mostraram que pedaços individuais de proteínas em forma de hexágono se juntam naturalmente para formar folhas de proteína cada vez maiores em uma solução líquida. Os hexágonos só se montavam entre si se tivessem a mesma orientação - convexo com convexo ou côncavo com côncavo.

"De alguma forma, eles seletivamente se certificam de que acabarão voltados para o mesmo lado, "Kerfeld acrescentou.

O estudo também descobriu que pedaços individuais em forma de hexágono da folha de proteína podem se desalojar e passar de uma folha de proteína para outra. Essa dinâmica pode permitir que compartimentos totalmente formados reparem os lados individuais.

As folhas de proteína estudadas não foram vistas dentro de bactérias vivas, embora as condições do experimento do microscópio fossem projetadas para imitar as do ambiente bacteriano natural. "Achamos que é isso que acontece quando esses compartimentos se montam dentro do micróbio, "Kerfeld disse.

Alguns estudos propuseram que a camada protéica dos microcompartimentos pode ter várias camadas de espessura. Contudo, este estudo sugere que as facetas da casca são compostas por uma única camada de proteína. Sutter disse que isso faz sentido:os compartimentos são conhecidos por permitir seletivamente algumas trocas químicas entre seu conteúdo e seu ambiente externo, e uma casca mais espessa pode complicar essas trocas.

O mecanismo exato para essa troca química ainda não é bem conhecido. Este e outros mistérios dos microcompartimentos podem ser resolvidos com estudos de acompanhamento que buscam registrar todo o processo de montagem, disseram os pesquisadores.

Os microcompartimentos 3-D totalmente formados têm uma geometria semelhante a uma bola de futebol que incorpora estruturas de proteínas em forma de pentágono conhecidas como pentâmeros, por exemplo, que não foram incluídos no último estudo.

"O Santo Graal é ver a estrutura e a dinâmica de uma concha intacta, composto por vários tipos diferentes de proteínas hexagonais e com os pentágonos que cobrem seus cantos, "Kerfeld disse.

É possível que simplesmente adicionar esses pentâmeros às folhas de proteína do último experimento poderia estimular o crescimento de uma estrutura 3-D completa, mas Kerfeld acrescentou, "Eu não ficaria surpreso se houvesse mais nesta história."

Mais uma vez é aprendido sobre os microcompartimentos, é concebível que possam ser usados ​​para concentrar a produção de enzimas benéficas, organizá-los para produzir uma sequência ordenada de reações químicas, ou para remover toxinas específicas do ambiente circundante, ela disse.