Em 2017, Jacques Dubochet, Joachim Frank, e Richard Henderson ganhou o Prêmio Nobel de Química por suas contribuições para a microscopia crioeletrônica (cryoEM), uma técnica de imagem que pode capturar imagens de biomoléculas, como proteínas, com precisão atômica.

Em crioEM, as amostras são embebidas em gelo vítreo, uma forma de gelo semelhante a vidro que é obtida quando a água é congelada tão rapidamente que a cristalização não pode ocorrer. Com a amostra vitrificada, fotos de alta resolução de sua estrutura molecular podem ser tiradas com um microscópio eletrônico, um instrumento que forma imagens usando um feixe de elétrons em vez de luz.

CryoEM abriu novas dimensões nas ciências da vida, química, e remédios. Por exemplo, foi recentemente usado para mapear a estrutura da proteína spike SARS-CoV-2, que é o alvo de muitas das vacinas COVID-19.

As proteínas mudam constantemente sua estrutura 3D na célula. Esses rearranjos conformacionais são essenciais para que as proteínas desempenhem suas funções especializadas, e ocorrem dentro de milionésimos a milésimos de segundo. Esses movimentos rápidos são muito rápidos para serem observados em tempo real pelos protocolos cryoEM atuais, tornando nossa compreensão das proteínas incompleta.

Mas uma equipe de cientistas liderada por Ulrich Lorenz na Escola de Ciências Básicas da EPFL desenvolveu um método crioEM que pode capturar imagens de movimentos de proteínas na escala de tempo de microssegundos (um milionésimo de segundo). O trabalho foi publicado na Chemical Physics Letters.

O método envolve a fusão rápida da amostra vitrificada com um pulso de laser. Quando o gelo derrete em um líquido, há uma janela de tempo ajustável em que a proteína pode ser induzida a se mover da maneira que se move em seu estado líquido natural na célula.