Uma equipe de pesquisa internacional observou em tempo real como as moléculas de futebol feitas de átomos de carbono explodem no feixe de um laser de raios-X. O estudo mostra o curso temporal do processo de estouro, que leva menos de um trilionésimo de segundo, e é importante para a análise de proteínas sensíveis e outras biomoléculas, que também são freqüentemente estudados usando flashes de laser de raio-X brilhantes. As moléculas do futebol se desintegram mais lentamente e de forma diferente do que o esperado, como a equipe em torno de Nora Berrah da Universidade de Connecticut e Robin Santra do DESY reportam na revista Física da Natureza . Esta observação contribui para uma análise mais detalhada de proteínas com lasers de elétrons livres de raios-X (XFEL).

Os pesquisadores haviam feito experiências com fulerenos buckminster, ou fulerenos para breve. Essas moléculas esféricas consistem em 60 átomos de carbono dispostos em pentágonos e hexágonos alternados, como o casaco de couro de uma bola de futebol. "Buckyballs são adequados como um sistema de modelo simples para biomoléculas, "explica Santra, que é um cientista líder no DESY no Center for Free-Electron Laser Science (CFEL) e um professor de física na Universität Hamburg. "Uma vez que eles consistem em apenas um tipo de átomo e têm uma estrutura simétrica, eles podem ser bem representados na teoria e na experiência. Este é um primeiro passo antes da investigação de moléculas de diferentes tipos de átomos. "

Usando o laser de raios-X LCLS (Linac Coherent Light Source) no SLAC National Accelerator Laboratory na Califórnia, os cientistas dispararam raios-X curtos de cerca de 20 femtossegundos (quatrilionésimos de segundo) de duração em moléculas de futebol individuais e observaram seu efeito em tempo real com uma resolução temporal na faixa de cerca de dez femtossegundos. Os dados mostram que o flash de raios-X elimina os elétrons de cerca de um em cada cinco dos 60 átomos de carbono. "Depois disso, nada acontece por algum tempo. Só depois de algumas dezenas de femtossegundos os átomos de carbono se separam gradualmente da molécula, "relata Santra.

"O que se segue então não é uma explosão real, "explica o cientista." Em vez disso, os fulerenos se desintegram relativamente devagar. Os átomos de carbono evaporam gradualmente - com muitos mais neutros do que os eletricamente carregados, o que foi surpreendente. "Como a fragmentação dos fulerenos nesta escala de tempo não é explosiva, mas acontece gradualmente, os pesquisadores falam da evaporação dos átomos. Os dados experimentais só puderam ser interpretados de forma significativa com a ajuda de modelagem teórica do processo.

"Tipicamente, cerca de 25 átomos de carbono neutros e apenas 15 eletricamente carregados voam para fora da molécula, "Santra explica." O resto forma fragmentos de vários átomos. "Todo o processo leva cerca de 600 femtossegundos. Isso ainda é inimaginavelmente curto para os padrões humanos, mas extremamente longo para análise estrutural com lasers de raios-X. "Normalmente, nos 20 femtossegundos de um flash de laser de raio-X, os átomos se movem no máximo 0,1 nanômetro - ou seja, na faixa de diâmetros de átomos individuais e menor do que a precisão da medição da análise estrutural. ”Um nanômetro é um milionésimo de milímetro.

Para a análise estrutural de proteínas, os pesquisadores geralmente cultivam pequenos cristais das biomoléculas. O flash de laser de raio X brilhante é então difratado na estrutura do cristal e gera um padrão de difração típico a partir do qual a estrutura do cristal e com ela a estrutura espacial das proteínas individuais podem ser calculadas. A estrutura espacial de uma proteína revela detalhes sobre sua função exata. Os cristais de proteína são muito sensíveis e evaporam através do flash do laser de raios-X. Contudo, investigações anteriores mostraram que o cristal permanece intacto por tempo suficiente para gerar a imagem de difração antes da evaporação e, assim, revelar sua estrutura espacial.

O novo estudo agora confirma que este também é o caso com moléculas individuais que não estão ligadas em uma rede de cristal. "Nossas descobertas com fulerenos provavelmente desempenham um papel na maioria das outras moléculas, "Santra diz. Visto que muitas biomoléculas são notoriamente difíceis de cristalizar, pesquisadores esperam ser capazes de determinar a estrutura de conjuntos de proteínas não cristalizadas ou mesmo biomoléculas individuais com lasers de raios-X no futuro. Os resultados obtidos agora estabelecem a base para uma compreensão mais profunda e modelagem quantitativa dos danos da radiação em biomoléculas induzidas por flashes de laser de raios-X, os cientistas escrevem.