Nos últimos anos, a observação de moléculas de proteína única teve um desenvolvimento fenomenal, e tornou-se possível observar a dinâmica molecular in vivo em alta velocidade e com alta precisão. Em DXT convencional (rastreamento de raios-X difratado), rotulando com um nanocristal de ouro um local específico de uma molécula de proteína alvo e observando a mudança de posição dos pontos de raios-X difratados do nanocristal de ouro rotulado com resolução de tempo de precisão de micro-segundo e pico-medidor, pudemos medir com sucesso os movimentos internos de moléculas individuais usando DXT.

Professor Yuji C. Sasaki, da Universidade de Tóquio, seu grupo de pesquisa no Japão e o Dr. L.M.G. Chavas do francês Síncrotron SOLEIL tiveram sucesso em um novo experimento de difração de raios-X usando raios-X monocromáticos em uma instalação de radiação síncrotron. Eles confirmaram o fenômeno de piscar devido aos movimentos de nanocristais de ouro rotulados pela primeira vez no mundo, e mostrou que, ao analisar a autocorrelação, é possível avaliar quantitativamente a velocidade de movimento de pontos difratados de raios-X. No novo método de observação de molécula única, que chamamos de piscar de raio-X difratado (DXB, Figura 1), usando esses raios-X monocromáticos, quando comparado com DXT, que pode registrar a dinâmica monomolecular interna, Exposição de raios-X de 1/1, 700 era necessário e suficiente. Portanto, usando a observação piscando de raios-X difratados, como mostrado na Fig.2, é possível realizar observações dinâmicas de uma única molécula com uma incrível dose baixa de raios-X. Além disso, também demonstramos que é possível medir os movimentos de uma única molécula em uma fonte de raios-X de laboratório no nível de milissegundos utilizando esta característica de baixa exposição. Este artigo apareceu em Relatórios Científicos em 30 de novembro.