Embora as proteínas tenham funções de função muito diferentes, ou especialidades, em células vivas, eles compartilham as características gerais - a mesma universalidade - em seus movimentos, dizem cientistas da Universidade de Oregon.

Seu movimento é muito parecido com deslizamentos de terra em montanhas ou incêndios florestais, relata a equipe UO em um artigo publicado na revista Cartas de revisão física .

As evidências, que se baseou em métodos teóricos desenvolvidos no laboratório da química UO Marina Guenza, pode ajudar a identificar onde pode ocorrer a ligação às proteínas, e como o movimento da proteína está envolvido no processo.

"A dinâmica é muitas vezes inexplorada no estudo da ligação a proteínas, mas pode ser um determinante para a forma como as proteínas regulam sua própria atividade biológica, "Disse Guenza." As proteínas nos sistemas biológicos são restritas a um tamanho máximo e se movem dentro de um espaço estreito, janela de tempo dependente da temperatura em que eles estão disponíveis para se ligar a outras moléculas, portanto, parece que todas as proteínas devem ter algumas características universais que orientam seu comportamento. Procuramos encontrar esse comportamento universal usando nossa abordagem teórica. "

Nesse intervalo, onde as concentrações de sal e o volume também são importantes, os pesquisadores descobriram, uma rede crítica de ligações de hidrogênio fornece flutuações de energia aleatórias que fazem ou quebram a capacidade de uma proteína de se ligar a outra molécula.

Flutuações de energia e movimentos de proteínas foram investigados usando o método da Equação de Langevin para Dinâmica de Proteínas desenvolvido no laboratório de Guenza.

"Muitos métodos teóricos bem conhecidos tentam estudar a dinâmica das proteínas, mas carecem de aspectos importantes da física envolvida, "disse Mohammadhasan Dinpajooh, um pesquisador de pós-doutorado. "Ao incorporar a física essencial, podemos desvendar mecanismos biológicos, que ainda são indescritíveis em experimentos avançados de raios-X ou ressonância magnética nuclear. "

O trabalho foi resultado do trabalho em equipe iniciado por Jeremy Copperman, um ex-aluno de doutorado em física no laboratório, e continuado por Dinpajooh e Eric Beyerle, um estudante de graduação do terceiro ano.

"Desenvolvemos uma maneira de descrever com precisão a dinâmica funcional específica de uma proteína em uma base de proteína por proteína. No processo, notamos uma tendência - um padrão de escala - que não tinha motivo para estar lá, "disse Copperman, agora é pesquisador de pós-doutorado na University of Wisconsin-Milwaukee. "Simulamos o movimento da proteína em supercomputadores, passou meses escrevendo códigos de análise e encontrou quantidades desse padrão de escala simples. "

Com essa informação, Guenza disse, a equipe foi capaz de mapear o equilíbrio de proteínas que existe em um sistema sempre flutuante que se move aleatoriamente e de forma semelhante à linha de frente de um incêndio florestal.

Os pesquisadores partiram de informações estruturais baseadas em ressonância magnética nuclear ou técnicas de raios-X, e simulou 14 dinâmicas comportamentais em 12 proteínas em tempos variando de 50 nanossegundos a 1,23 milissegundos. Resumidamente, os pesquisadores sugerem que o movimento das proteínas pode ser descrito por uma simples flutuação sujeita a ruídos energéticos aleatórios, que é como escalar uma cadeia de montanhas que está constantemente mudando e se reorganizando aleatoriamente.

A abordagem do estudo para entender a dinâmica das proteínas pode ser útil para a indústria farmacêutica, Disse Guenza.

"Pesquisadores da indústria testam muitas moléculas orgânicas e podem ver que uma molécula interrompe a função de uma proteína, mas eles não sabem como funciona, "ela disse." Nossa abordagem pode permitir que eles entendam esses mecanismos e, em última análise, manipulem a estrutura de sua droga para que encontre o local de ligação e garanta um melhor ajuste no local alvo da proteína. "