Nas reações biológicas, as enzimas funcionam de forma muito semelhante aos catalisadores, fornecendo caminhos alternativos para a ocorrência de reações e acelerando o processo como um todo. Uma enzima trabalha dentro de um substrato, e sua capacidade de aumentar a velocidade da reação depende de quão bem ela se liga ao substrato. A constante de Michaelis, denotada por K _{M, é uma medida da afinidade enzima /substrato. Um valor menor indica uma ligação mais estreita, o que significa que a reação atingirá sua velocidade máxima em uma concentração menor. K M tem as mesmas unidades que a concentração de substrato e é igual à concentração de substrato quando a velocidade da reação é a metade do seu valor máximo.}

O Gráfico de Michaelis-Menten

A velocidade de uma reação catalisada por enzima é uma função da concentração do substrato. Para derivar um gráfico para uma reação particular, os pesquisadores preparam várias amostras de substrato em diferentes concentrações e registram a taxa de formação do produto para cada amostra. Um gráfico de velocidade (V) vs. concentração ([S]) produz uma curva que sobe rapidamente e se estabiliza na velocidade máxima, que é o ponto no qual a enzima está trabalhando tão rápido quanto possível. Isso é chamado de diagrama de saturação ou gráfico de Michaelis-Menten.

A equação que define o gráfico de Michaelis-Menten é:

V = (V _{máx [S]) ÷ (K M + [S}).}

No ponto em que K _{M = [S], esta equação reduz para V = V max ÷ 2, portanto K M é igual à concentração do substrato quando a velocidade é metade do valor máximo. Isto torna teoricamente possível ler K M fora do gráfico.}

O Gráfico de Lineweaver-Burk

Embora seja possível ler K _{M a partir de um enredo de Michaelis-Menten, não é fácil ou necessariamente preciso. Uma alternativa é traçar o recíproco da equação de Michaelis-Menten, que é (após todos os termos terem sido rearranjados):}

1 /V = ​​{K _{M /(V max × [ ,null,null,3],S])} + (1 /V max)}

Esta equação tem a forma y = mx + b, onde