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As enzimas aceleram reações químicas específicas, mas muitas requerem um cofator – um íon ou molécula não proteica – para desempenhar sua função. Quando um cofator está ausente, a enzima perde sua capacidade catalítica, tornando a reação ineficaz.

Função

Um cofator é um componente não proteico essencial que permite que uma enzima catalise sua reação. A remoção do cofator interrompe a atividade da enzima. Por exemplo, a anidrase carbônica no sangue humano converte água e dióxido de carbono em ácido carbônico; requer um íon zinco para ligar a água e facilitar a reação. Sem zinco, a anidrase carbônica torna-se inativa.

Tipos

Os cofatores vêm em duas variedades principais:

• Íons metálicos como ferro, magnésio e zinco.
• Pequenas moléculas orgânicas como a vitamina B12, que geralmente atua como coenzimas.

Muitas vitaminas servem como cofatores ou precursores enzimáticos. Alguns cofatores estão fortemente ligados e tornam-se partes integrantes da enzima, conhecidos como grupos protéticos, enquanto outros se ligam fracamente.

Mecanismo

O papel de um cofator depende do mecanismo catalítico da enzima. Na anidrase carbônica, o íon zinco fica na fenda do sítio ativo e atrai uma molécula de água. Sua carga positiva estabiliza a formação de um íon hidróxido, que então ataca o dióxido de carbono para formar ácido carbônico. Ao permitir a perda de um íon hidrogênio da água, o zinco impulsiona diretamente a reação.

Aplicativos

A remoção intencional de um cofator é uma estratégia comum para inibir a atividade enzimática indesejada. Na biologia molecular, o EDTA quela os íons de magnésio, tornando as DNases inativas e protegendo o DNA extraído. Da mesma forma, muitos antibióticos têm como alvo enzimas bacterianas ligando-se ou deslocando cofatores metálicos essenciais.