Os dois principais tipos de ligações químicas observadas entre uma enzima e seu substrato são:

1. ligações não covalentes: Essas são interações mais fracas que são reversíveis e desempenham um papel crucial na formação do complexo enzimático-substrato. Esses títulos incluem:
* ligações de hidrogênio: Forma entre um átomo de hidrogênio ligado covalentemente a um átomo eletronegativo (como oxigênio ou nitrogênio) e um par de elétrons em um átomo adjacente.
* títulos iônicos : Forma entre íons com carga oposta.
* van der Waals Interações: Interações fracas e de curto alcance decorrentes de flutuações temporárias na distribuição de elétrons.
* Interações hidrofóbicas: Interações entre moléculas não polares, impulsionadas por sua tendência a evitar a água.

2. ligações covalentes: Essas são interações mais fortes e permanentes que são menos comuns em interações enzimáticas-substratos, mas podem ocorrer em alguns casos. Essas ligações são formadas quando os átomos compartilham elétrons. Um exemplo é a formação de um intermediário covalente , onde o substrato forma temporariamente uma ligação covalente com a enzima, facilitando a reação.

é importante observar que:

* Enquanto os dois tipos de ligações contribuem para a formação do complexo enzimático-substrato, as ligações não covalentes são geralmente consideradas os principais fatores dessa interação.
* Os tipos e pontos fortes específicos das ligações variam dependendo da enzima e do substrato, contribuindo para a especificidade e a eficiência catalítica da enzima.