As reações enzimáticas são caracterizadas por vários recursos -chave:

1. Especificidade: As enzimas são altamente específicas para seus substratos. Isso significa que cada enzima normalmente catalisa a reação de apenas uma ou um número muito pequeno de moléculas específicas. Essa especificidade surge do ajuste preciso entre o site ativo da enzima e o substrato.

2. Catálise: As enzimas aceleram a taxa de reações químicas sem serem consumidas no processo. Eles fazem isso diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra.

3. Dependência de temperatura e pH: As enzimas têm temperaturas e faixas de pH ideais nas quais funcionam com mais eficiência. Fora dessas faixas, a atividade enzimática diminui e a enzima pode até se tornar desnaturada (perder sua estrutura ativa).

4. Saturação: À medida que a concentração de substrato aumenta, a taxa da reação enzimática aumenta até atingir uma taxa máxima, chamada vmax. Nesse ponto, todos os locais ativos da enzima estão saturados com substrato e aumentos adicionais na concentração de substrato não aumentarão a taxa de reação.

5. Regulamento: A atividade enzimática pode ser regulada por uma variedade de mecanismos, incluindo:
* Regulação alostérica: A ligação de uma molécula a um local que não seja o site ativo pode alterar a atividade da enzima.
* Inibição de feedback: O produto de uma via metabólica pode inibir a enzima que catalisa o primeiro passo no caminho.
* modificação covalente: As enzimas podem ser ativadas ou inativadas pela adição ou remoção de grupos químicos.

6. Cofatores: Muitas enzimas requerem componentes não proteicos, chamados cofatores, para funcionar. Os cofatores podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas, como vitaminas.

7. Reações reversíveis: Muitas reações enzimáticas são reversíveis, o que significa que podem prosseguir em ambas as direções. A direção da reação é determinada pelas concentrações relativas de reagentes e produtos.

8. Número de rotatividade: Isso representa o número de moléculas de substrato convertidas ao produto por unidade de tempo por uma única molécula de enzima.

9. Site ativo: O local ativo é uma região tridimensional dentro da enzima, onde o substrato se liga e a reação catalítica ocorre. É caracterizada por resíduos específicos de aminoácidos responsáveis ​​pela ligação e catálise do substrato.

10. Michaelis-Menten Cinetics: Isso descreve a relação entre a velocidade inicial da reação e a concentração de substrato. É frequentemente usado para determinar os parâmetros cinéticos de uma enzima, como a constante de Michaelis (km) e a velocidade máxima (vmax).

Essas características destacam o papel crucial das enzimas nos sistemas biológicos, facilitando processos essenciais, como metabolismo, replicação do DNA e sinalização celular.