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    Por que os aminoácidos carregados negativamente são ácidos?
    Os aminoácidos carregados negativamente não são realmente ácidos. Eles são básicos . Aqui está o porquê:

    * acidez vs. basicidade: A acidez e a basicidade são definidas pela tendência de doar ou aceitar prótons (íons H+). Os ácidos doam prótons, enquanto as bases aceitam prótons.
    * Estrutura de aminoácidos: Os aminoácidos contêm um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxil (-COOH). O grupo carboxila é a parte que pode ser ácida, pois pode doar um próton, tornando -se carregado negativamente. No entanto, não é a carga negativa que torna um aminoácido ácido.
    * aminoácidos carregados negativamente: Os aminoácidos carregados negativamente são aqueles em que a cadeia lateral (o grupo "R") já está carregada negativamente no pH fisiológico. Isso geralmente significa que a cadeia lateral contém um grupo carboxila ou um grupo de sulfonato (-SO3H). Esses grupos já estão desprotonados e têm uma carga negativa. Eles aceitam prótons, tornando -os básicos.
    * Exemplos: O ácido aspártico (ASP, D) e o ácido glutâmico (Glu, E) são exemplos de aminoácidos carregados negativamente. Suas cadeias laterais contêm grupos carboxila que são desprotonados no pH fisiológico.

    em resumo:

    Os aminoácidos carregados negativamente são básicos Porque suas cadeias laterais já estão carregadas negativamente e, portanto, podem aceitar prótons. É um equívoco comum associar uma carga negativa à acidez, mas a acidez é determinada pela capacidade de doar prótons.
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