As moléculas não proteínas que se juntam às enzimas temporariamente durante as reações químicas nas células são chamadas de cofactoras .

Aqui está um detalhamento dos diferentes tipos de cofatores:

* coenzimas: Estas são moléculas orgânicas que geralmente são derivadas de vitaminas. Eles participam diretamente da reação química, aceitando ou doando elétrons ou átomos. Exemplos incluem NAD+, FAD e Coenzyme A.
* íons metálicos: Estes são íons inorgânicos que geralmente são necessários para a atividade catalítica da enzima. Eles podem ajudar a estabilizar a estrutura da enzima, participar de reações de transferência de elétrons ou interagir com o substrato. Exemplos incluem magnésio (Mg2+), zinco (Zn2+) e ferro (Fe2+).

Os cofatores são essenciais para a função de muitas enzimas. Eles podem:

* Ligue -se ao local ativo da enzima: Isso ajuda a posicionar o substrato corretamente para a catálise.
* Participe diretamente da reação química: Eles podem aceitar ou doar elétrons, átomos ou grupos funcionais.
* Estabilizar a estrutura da enzima: Isso é importante para manter a atividade da enzima.

Aqui estão alguns exemplos de enzimas que requerem cofatores:

* hexokinase: Esta enzima requer íons de magnésio (Mg2+) para catalisar a fosforilação da glicose.
* álcool desidrogenase: Esta enzima exige que a coenzima NAD+ catalisa a oxidação do álcool.
* carboxilase: Esta enzima requer a biotina da coenzima para catalisar a transferência de dióxido de carbono.

Em resumo, os cofatores são essenciais para a função de muitas enzimas. São moléculas não proteínas que se ligam às enzimas temporariamente durante as reações químicas, ajudando a facilitar o processo de reação.