Não, essa afirmação está incorreta. A solubilidade de uma proteína na água ou um solvente não polar depende de sua
composição e estrutura de aminoácidos .
Aqui está o porquê:
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polaridade: As proteínas são compostas por aminoácidos, que possuem diferentes cadeias laterais com polaridades variadas. Algumas cadeias laterais são hidrofílicas (amantes da água) e outras são hidrofóbicas (teme água).
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Estrutura: A estrutura tridimensional de uma proteína também influencia sua solubilidade. As proteínas com uma alta proporção de aminoácidos hidrofóbicos em sua superfície tendem a ser menos solúveis em água.
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solventes não polares: Embora algumas proteínas com superfícies predominantemente hidrofóbicas possam ser mais solúveis em solventes não polares, como líquidos orgânicos, esse nem sempre é o caso. A interação específica entre a proteína e o solvente é crucial.
Exemplos: *
albumina: Uma proteína encontrada no sangue é altamente solúvel em água devido a seus muitos aminoácidos hidrofílicos.
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keratin: Encontrado em cabelos e unhas, é amplamente hidrofóbico e, portanto, é mais solúvel em solventes não polares.
Em resumo, a solubilidade de uma proteína é determinada pela interação de sua composição de aminoácidos, estrutura e propriedades do solvente.