O vírus Ebola é um patógeno mortal que causa febre hemorrágica em humanos e primatas não humanos. O vírus é composto por um genoma de RNA de fita simples que é encapsidado por uma proteína do nucleocapsídeo (NP). O NP é responsável por proteger o RNA viral da degradação e por facilitar sua replicação e transcrição.

Estudos anteriores mostraram que o NP do vírus Ebola é uma proteína altamente dinâmica que sofre uma série de mudanças conformacionais durante o seu ciclo de vida. No entanto, os mecanismos moleculares subjacentes a estas alterações conformacionais não são totalmente compreendidos.

Num estudo recente, investigadores da Universidade do Texas em Austin utilizaram métodos computacionais para investigar a dinâmica estrutural do NP do vírus Ebola. Suas descobertas revelam que o NP é estabilizado por uma rede de ligações de hidrogênio e pontes salinas entre seus diferentes domínios. Essa rede de interações ajuda a manter o SN em sua conformação funcional e impede seu desdobramento.

Os pesquisadores também descobriram que o NP é suscetível à clivagem proteolítica pela protease furina do hospedeiro. A clivagem da furina no NP desencadeia uma série de mudanças conformacionais na proteína que levam à liberação do RNA viral do nucleocapsídeo.

Estas descobertas fornecem novos insights sobre os mecanismos moleculares que regulam a dinâmica conformacional do NP do vírus Ebola. Esta informação poderia ser usada para desenvolver novas estratégias terapêuticas para atingir o NP e prevenir a replicação do vírus.

O estudo foi publicado na revista "The Journal of Physical Chemistry B".