As nitrogenases são consideradas candidatas promissoras para a produção enzimática sustentável de amônia e compostos de carbono. Infelizmente, um gargalo neste processo complexo, o fornecimento de elétrons às enzimas, permaneceu um mistério até agora.



Uma equipe do Instituto Max Planck de Microbiologia Terrestre em Marburg descobriu dois transportadores de elétrons essenciais que desempenham um papel fundamental na determinação do desempenho da nitrogenase do ferro (Fe), abrindo assim novas possibilidades para elucidar e maximizar o potencial da nitrogenase. Os resultados são publicados na revista mBio .

As nitrogenases são catalisadores de diversas reações industrialmente relevantes, sendo a mais importante a fixação química e a conversão do nitrogênio em amônia, matéria-prima para fertilizantes. A sua produção industrial é atualmente realizada através do processo Haber-Bosch, prejudicial ao ambiente.

Os fertilizantes produzidos de forma enzimática e sustentável poderiam poupar cerca de 1% da energia consumida globalmente e do dióxido de carbono associado libertado, razão pela qual muitos laboratórios de investigação e start-ups estão a concentrar-se neste tema. No entanto, a investigação da nitrogenase é um desafio porque as nitrogenases são metaloenzimas altamente complexas e muitos aspectos da sua reactividade e catálise ainda são pouco compreendidos.

A nitrogenase do ferro não apenas fixa o nitrogênio, mas também o dióxido de carbono

Pesquisadores liderados por Johannes Rebelein, do Instituto Max Planck de Microbiologia Terrestre, em Marburg, Alemanha, obtiveram agora os primeiros insights sobre o fornecimento de energia do complexo enzimático, ou seja, seu fornecimento de elétrons.

Os seus resultados são importantes não só para o azoto industrial, mas também para a fixação industrial de dióxido de carbono, porque a mesma equipa mostrou recentemente que as nitrogenases de ferro também são capazes de converter dióxido de carbono em hidrocarbonetos de cadeia curta. Os pesquisadores caracterizaram o transporte de elétrons para a nitrogenase do ferro na bactéria modelo Rhodobacter capsulatus e mostraram que duas proteínas diferentes de transporte de elétrons, chamadas ferredoxinas, são essenciais para a fixação de nitrogênio.

O gargalo energético abre novas abordagens para otimização

"Queríamos descobrir quais ferredoxinas são cruciais para a catálise da nitrogenase. Como todas as células abrigam múltiplas ferredoxinas, com nossa bactéria modelo R. capsulatus produzindo seis ferredoxinas diferentes, também queríamos descobrir se várias dessas ferredoxinas podem realizar a mesma tarefa ou se eles têm funções estritamente específicas", explica a primeira autora Holly Addison.

"Quando duas ferredoxinas específicas foram eliminadas, as outras não conseguiram assumir suas funções. Concluímos que essas ferredoxinas eram essenciais e provavelmente desempenhavam papéis distintos na fixação de nitrogênio."

O fornecimento de elétrons é considerado um gargalo na catálise. Com as duas ferredoxinas, os pesquisadores identificaram agora alvos claros para influenciar o fluxo de elétrons e, portanto, o desempenho das nitrogenases como biocatalisadores.

“Nossos resultados são um pré-requisito importante para a otimização de R. capsulatus como um sistema modelo para a conversão aprimorada de nitrogênio ou dióxido de carbono em amônia ou hidrocarbonetos de cadeia curta”, acrescenta Johannes Rebelein.

"O objetivo agora é investigar e projetar mais aprofundadamente as nitrogenases e suas proteínas associadas para expandir nossa compreensão e permitir a produção de produtos químicos industriais a granel."

Os próximos passos do projeto se concentrarão na melhor compreensão do papel das ferredoxinas, bem como no uso de métodos de biologia sintética para modificá-las e acelerar a renovação da enzima nitrogenase, fornecendo elétrons de forma mais eficiente.

Mais informações: Holly Addison et al, Duas ferredoxinas distintas são essenciais para a fixação de nitrogênio pela nitrogenase do ferro em Rhodobacter capsulatus, mBio (2024). DOI:10.1128/mbio.03314-23
Fornecido por Sociedade Max Planck