Uma equipe de pesquisa de engenharia metabólica da KAIST encontrou um mecanismo molecular que mostra degradabilidade superior do tereftalato de polietileno (PET). Este é o primeiro relatório para determinar a estrutura cristalina 3-D da Ideonella sakaiensis PETase e desenvolver a nova variante com degradação aprimorada do PET.

Projetos de pesquisa têm trabalhado para abordar a não degradabilidade de materiais. Uma bactéria degradante de polietileno tereftalato (PET) chamada Ideonella sakaiensis foi recentemente identificada para a possível degradação e reciclagem de PET por uma equipe japonesa que publicou resultados em Ciência em 2016. No entanto, o mecanismo molecular detalhado da degradação do PET não foi determinado.

A equipe liderada pelo professor Sang Yup Lee do Departamento de Engenharia Química e Biomolecular e outra equipe liderada pelo professor Kyung-Jin Kim do Departamento de Biotecnologia da Universidade Nacional de Kyungpook conduziram esta pesquisa. Os resultados foram publicados em Nature Communications em 26 de janeiro.

Esta pesquisa prevê um mecanismo molecular especial baseado na simulação de docking entre PETase e um substrato mimetizador alternativo de PET. Eles construíram a variante para IsPETase com atividade de degradação de PET aprimorada usando engenharia de proteína com base estrutural.

Espera-se que as novas abordagens nesta pesquisa possam contribuir para estudos adicionais de outras enzimas capazes de degradar não só o PET, mas outros plásticos, também.

Depois de usar, O PET causa problemas de contaminação ambiental devido à sua não biodegradabilidade. Convencionalmente, PET é descartado em aterros sanitários, usando incineração, e às vezes reciclando usando métodos químicos, que induz poluição ambiental adicional. Portanto, enzimas degradantes de PET altamente eficientes e de base biológica, métodos ecológicos são desejáveis.

Recentemente, pesquisadores isolaram uma nova espécie bacteriana, Ideonella sakaiensis, que pode usar PET como fonte de carbono. A PETase de I. sakaiensis (IsPETase) pode degradar PET com sucesso relativamente maior do que outras enzimas degradantes de PET. Contudo, o mecanismo enzimático detalhado não foi elucidado, dificultando novos estudos.

As equipes de pesquisa investigaram como o substrato se liga à enzima e quais diferenças na estrutura da enzima resultam em atividade degradante de PET significativamente maior em comparação com outras cutinases e esterases. Com base na estrutura 3-D e estudos bioquímicos relacionados, eles determinaram com sucesso a base da atividade de degradação do PET da IsPETase e sugeriram outras enzimas que podem degradar o PET com uma nova árvore filogenética. A equipe propôs que 4 frações MHET são os substratos mais adequadamente combinados devido a uma fenda estrutural, mesmo com os 10-20 mers para PET. Isso é significativo porque é a primeira simulação de docking entre PETase e PET, não seu monômero.

Além disso, eles tiveram sucesso no desenvolvimento de uma nova variante com atividade de degradação de PET muito maior usando uma estrutura de cristal desta variante para mostrar que a estrutura alterada acomoda melhor os substratos de PET do que a PETase de tipo selvagem, o que levará a um desenvolvimento de enzima superior e construção de plataforma para reciclagem de plástico microbiano.

Professor Lee disse, "A poluição ambiental por plásticos continua sendo um dos maiores desafios em todo o mundo com o aumento do consumo de plásticos. Construímos com sucesso um novo, variante degradante de PET superior com a determinação de uma estrutura cristalina de PETase e seu mecanismo molecular de degradação. Esta nova tecnologia ajudará em estudos posteriores para desenvolver enzimas superiores com alta eficiência na degradação. "