As enzimas são máquinas tridimensionais que possuem um sítio ativo, que reconhece substratos especificamente moldados. Se um produto químico inibe a enzima ligando-se ao sítio ativo, isso é um sinal de que o produto químico está na categoria de inibidores competitivos, ao contrário dos inibidores não competitivos. No entanto, existem sutilezas dentro da categoria de inibidores competitivos, uma vez que alguns podem ser inibidores reversíveis, enquanto outros são inibidores irreversíveis. Por último, uma terceira classe de inibidores mistos acrescenta uma reviravolta à categorização de inibidores competitivos.

Assentos de um único passageiro

Um produto químico que bloqueia a atividade da enzima ligando-se ao sítio ativo é chamado de inibidor competitivo. . Esses tipos de produtos químicos têm formas semelhantes ao substrato da enzima. Essa similaridade permite que o produto químico concorra com o substrato para quem se ligar ao sítio ativo da enzima. A ligação do inibidor competitivo ou do substrato à enzima é um processo - ou apenas um deles pode se encaixar em um determinado momento.

Reversível

Alguns inibidores competitivos são chamados de inibidores reversíveis. , o que significa que eles ligam o local ativo, mas podem cair com relativa facilidade. No caso de inibidores competitivos reversíveis, o aumento da concentração de substrato na mistura de reação pode impedir que o inibidor - sim, inibindo o inibidor - se ligue à enzima por muito tempo. A afinidade, ou atração, do inibidor e da enzima não muda, mas suas interações se tornam menos frequentes. Mais substrato significa que a qualquer momento, mais moléculas de enzima serão ligadas ao substrato do que ao inibidor. Dizem que o substrato compensa o inibidor.

Irreversível

Os inibidores competitivos também podem ser inibidores irreversíveis, o que significa que eles formam uma ligação covalente com o sítio ativo ou formam uma interação que é tão estreita que o inibidor raramente cai. Uma ligação covalente é quando dois átomos compartilham elétrons para formar uma ligação física. O antibiótico penicilina é um exemplo de um inibidor competitivo irreversível. As bactérias precisam de uma enzima chamada glicopeptídeo transpeptidase para cruzar as fibras em sua parede celular. Penicilina se liga ao sítio ativo desta enzima através de uma ligação covalente e impede a ligação do substrato.

Concorrentes mistos

Inibidores que se ligam ao sítio ativo da enzima são chamados de inibidores competitivos, e aqueles que ligar outros sites são chamados inibidores não competitivos. No entanto, existe uma outra classe de inibidores, chamados inibidores mistos, que podem ligar-se ao local ativo antes que o substrato chegue lá ou ao complexo enzima-substrato após a fixação do substrato. Inibidores mistos podem ligar a enzima antes que o substrato se ligue, ou pode se ligar depois que o substrato for ligado. Ambos os casos resultam em uma enzima inativa. Assim, os inibidores mistos são eficazes contra enzimas em qualquer concentração de substrato.