Controlando, e mitigar os efeitos do crescimento do gelo é crucial para proteger a infraestrutura, ajudam a preservar as células congeladas e a melhorar a textura dos alimentos congelados. Uma colaboração internacional de cientistas de Warwick trabalhando com pesquisadores da Suíça usaram uma plataforma de exibição de fagos para descobrir novos, pequena, peptídeos que funcionam como proteínas anticongelantes maiores. Isso apresenta um caminho para o novo, mais fácil de sintetizar, crioprotetores. Legenda:Uso de vírus (exibição de fago) para identificar uma molécula em um bilhão (peptídeo 8) que controla a formação de gelo.

Proteínas de ligação ao gelo, que inclui proteínas anticongelantes, são produzidos por uma grande variedade de espécies de peixes, de insetos para plantas, para evitar os danos causados ​​pelo gelo. As proteínas alcançam a notável função de reconhecimento e ligação ao gelo, mesmo no enorme excesso de água (do qual o gelo é a forma sólida). Normalmente, novas proteínas anticongelantes são descobertas por isolamento dos organismos.

Nesse trabalho, a equipe fez uma abordagem muito diferente, examinando bilhões de possíveis peptídeos para encontrar aqueles que poderiam se ligar ao gelo. Isso foi conseguido pelo Phage Display - uma tecnologia pela qual um vírus é usado para gerar um grande número de peptídeos, e aqueles que se “ligam” ao gelo podem ser isolados.

Usando isso, um peptídeo cíclico de apenas 14 aminoácidos (que é muito curto em comparação com uma proteína típica) foi descoberto que poderia se ligar ao gelo. A equipe usou simulações de computador para entender como o peptídeo se liga ao gelo, o que não é possível apenas por técnicas experimentais "úmidas". A equipe também mostrou como este peptídeo curto pode ser usado para ajudar a purificar outras proteínas por purificação por afinidade ace.

Ao identificar esses peptídeos curtos, isso significa que os pesquisadores agora podem simplesmente fazer (ou comprar) peptídeos modificados para entender e sondar como eles interagem com o gelo e ajudar a projetar novos crioprotetores com estruturas simplificadas, e, portanto, menor custo.

No artigo "A Minimalistic Cyclic Ice-Binding Peptide from Phage Display", publicado em Nature Communications a equipe internacional, incluindo a Universidade de Warwick e liderada pela EPFL, Suíça, demonstraram o uso de exibição de fago para descobrir novos peptídeos anticongelantes minimalistas, que não poderia ser alcançado por ferramentas convencionais, o que não permitiria que bilhões de estruturas potenciais fossem rastreadas.

Dra. Gabriele Sosso, Professor Assistente da Universidade de Warwick, no Departamento de Química comenta:"Este trabalho destaca que mesmo mudanças muito pequenas na estrutura desses peptídeos podem fazer uma grande diferença em sua capacidade de controlar a formação de gelo. Nossas simulações de computador nos permitiram identificar e compreender a importância destes mudanças estruturais - que é um passo fundamental para o projeto racional de crioprotetores sintéticos.

“É um grande privilégio poder alavancar tanto o trabalho experimental do grupo de Gibson quanto os recursos computacionais do SCRTP. Na verdade, Warwick é um ótimo lugar para se estar se você quiser entender como o gelo se forma e o que podemos fazer para ter uma palavra a dizer nesse processo. "

Professor Matthew Gibson, O professor da Universidade de Warwick no Departamento de Química e da Warwick Medical School acrescenta:"Temos trabalhado no desenvolvimento de ferramentas sintéticas para compreender, e interferir com, processos de crescimento de gelo com o objetivo de ajudar no desenvolvimento de novos crioprotetores. Este trabalho foi realmente emocionante, à medida que usamos ferramentas de biotecnologia (fago) para descobrir pequenas, cíclico, péptidos que são notavelmente potentes.

"Esses peptídeos são fáceis de sintetizar e modificar e irão acelerar nossa pesquisa neste campo. Ele também destaca a crescente rede de colaboração 'equipe de gelo' em Warwick, combinando estudos experimentais e de computação juntos. Também somos gratos pelo apoio do IAS em Warwick, o que permitiu ao Dr. Stevens nos visitar para concluir este trabalho, mostrando a necessidade de apoiar colaborações científicas internacionais. "