p Estruturas supramoleculares responsivas a estímulos surgiram como uma alternativa às convencionais, devido às suas aplicações em detecção, entrega de drogas, e sistemas de memória comutáveis. Agora, cientistas do Instituto de Tecnologia de Tóquio exploram a resposta à pressão hidrostática de 'dobradores' - moléculas artificiais que imitam o enovelamento de proteínas - e relatam uma mudança em sua conformação preferida com a mudança de pressão, demonstrando controle dinâmico habilitado para pressão hidrostática. A descoberta abre portas para o desenvolvimento futuro de dobradores sensíveis à pressão e materiais artificiais. p Maioria, se não todos, os sistemas biológicos são extremamente complexos e frequentemente dependem de interações nas quais a química tradicional não se concentra. Todo um campo de pesquisa chamado química supramolecular foi inspirado para estudar exatamente as interações que governam os processos biológicos, baseado em uma abordagem baseada em máquinas moleculares artificiais para imitar funções biológicas. Essas máquinas moleculares respondem a uma ampla gama de estímulos externos, como temperatura, mídia circundante, excitação com luz, e, consequentemente, encontrar aplicações em detecção, entrega de drogas, imagem molecular, e tecnologia de memória comutável.

p Contudo, um estímulo particular, ou seja, pressão hidrostática - há muito tempo está na moda devido ao fato notável de que permite que um material supramolecular seja estudado tanto em seu estado imperturbado quanto pressurizado. Na verdade, um grupo de pesquisa baseado no Japão, consistindo de cientistas do Instituto de Tecnologia de Tóquio (Tokyo Tech), mostraram recentemente que as propriedades ópticas e processos químicos em soluções de materiais supramoleculares podem ser precisamente regulados por pressão hidrostática.

p Inspirado por suas descobertas, o grupo, liderado pelo Prof. Gaku Fukuhara da Tokyo Tech e Prof. Hiromitsu Maeda da Ritsumeikan University, passou a estudar os efeitos da pressão sobre 'dobradores' - moléculas artificiais que imitam proteínas. Suas descobertas foram publicadas no jornal Ciência Química . O nome foldamer deriva do fato de que esses sistemas podem replicar proteínas que se dobram em padrões bem definidos. O Prof. Gaku Fukuhara explica a motivação para seu estudo:"O comportamento do estado de solução de dobradores sob pressão hidrostática não foi examinado em detalhes, o que representa um desafio para novos avanços na química supramolecular. "

p Para um dobrador se dobrar em uma conformação específica, ele primeiro precisa se ligar a um íon convidado com carga negativa que forma o estado racêmico (quantidade igual) de estruturas helicoidais. A quiralidade (ou a propriedade de ser distinto de sua imagem no espelho) da estrutura resultante pode então ser induzida pela introdução de um íon contra positivo assimétrico, um processo conhecido como emparelhamento de íons. O emparelhamento de íons, Contudo, depende das condições de solvatação para o dobrador, que, por sua vez, pode ser influenciado pela pressão hidrostática. De acordo, os cientistas escolheram um foldamer fluorescente como um receptor de íon negativo, chamado de host, e pares de íons quirais (como cloreto e brometo) como convidados para explorar as propriedades ópticas da solução hospedeira sob pressão hidrostática.

p Os cientistas começaram examinando as mudanças nos espectros de fluorescência e absorção (em UV e visível) para o hospedeiro em vários solventes orgânicos sob pressão e observaram uma mudança gradual na banda espectral para comprimentos de onda mais longos, bem como uma absorvância aumentada com o aumento da pressão. Eles atribuíram isso ao fato de que o hospedeiro inicialmente adota dois conformadores, um estendido e um dobrado, e gradualmente muda para um estado rico estendido após pressurização. Então, após excitação eletrônica (hυ), dois estados diferentes de fluorescência foram observados a partir desses conformadores.

p "Nosso estudo mostra claramente que as conformações no hospedeiro dobrador flexível podem ser controladas dinamicamente, em ambos os estados de solo e excitado, simplesmente mudando a pressão hidrostática, "comenta um animado Prof. Fukuhara." Na verdade, esta estratégia pode até mesmo ser estendida a outras combinações de foldamer e convidado que têm dificuldade em se detectar ou não mostram uma química anfitrião-convidado, " ele adiciona.

p Os esforços da equipe em decifrar melhor os dobradores certamente nos traz um passo mais perto de compreender a complexidade das proteínas.