Recentemente, uma equipe de pesquisa liderada pelo Prof. Wang Junfeng do Laboratório de Alto Campo Magnético, O Hefei Institutes of Physical Science revelou a especificidade dupla da proteína Vav2-SH2 após investigar o mecanismo de reconhecimento específico da proteína Vav2 humana com fosfolipídios de membrana celular e o receptor tirosina quinase EphA2 região justamembrana.

Vav2 é amplamente expresso em tecidos humanos e desempenha papéis essenciais em vários processos biológicos. E por meio de seu domínio de homologia Src 2 (SH2), Vav2 é capaz de interagir com vários receptores transmembrana. Essas interações mediadas por SH2 ocorrem na ou próximo à membrana plasmática e são essenciais para que Vav2 medie diferentes transduções de sinais extracelulares.

Nesta pesquisa, com a ajuda de técnicas de ressonância magnética nuclear (NMR), os pesquisadores descobriram o papel do ambiente de bicamada fosfolipídica na interação proteína-proteína, oferecendo um método potencial para estudar essa interação no mesmo ambiente sob condições quase fisiológicas.

Os pesquisadores revelaram que o domínio Vav2-SH2 se ligou especificamente à região de justamembrana fosforilada Y594 usando seu sítio de ligação de proteína conservado. Interessantemente, ele também tinha a capacidade de ligação de fosfolipídios e o local de ligação de fosfolipídios de Vav2-SH2, adjacente ao local de ligação da proteína, foi determinado por experimentos de NMR.

Além disso, os pesquisadores usaram nanodiscos de lipídios para imitar a membrana, e descobriu o papel do ambiente de membrana na modulação do reconhecimento desta proteína-proteína.