p uma, Modelo estrutural de 2-HE (MHET) 3 (modelo de bastão colorido) ancorado em LCC de tipo selvagem (fita cinza). O local de ligação ao substrato putativo de LCC pode ser subdividido em três subsites (−2, -1, +1), cada um em contato com as unidades MHET numeradas em relação à ligação éster cindível (triângulos vermelhos). Os aminoácidos na primeira camada de contato do LCC são mostrados como bastonetes cinza. Os resíduos catalíticos estão em magenta. b, Melhoria percentual calculada na atividade específica de despolimerização de Pf-PET pelas variantes F243I e F243W em comparação com LCC de tipo selvagem a 65 ° C (6,9 nmol proteína g BICHO DE ESTIMAÇÃO
-1
e 2 g BICHO DE ESTIMAÇÃO eu amortecedor
-1
) Means ± s.d. (n =3) são mostrados; * P <0,025; ** P <0,005 (teste t unilateral). Crédito: Natureza (2020). DOI:10.1038 / s41586-020-2149-4
p Uma equipe de pesquisadores do TBI, Université de Toulouse, CRITT Bioindústrias e Carbios, Biopôle Clermont Limagne, projetou uma enzima comumente conhecida para quebrar com eficiência as cadeias que mantêm os blocos de construção de tereftalato de polietileno (PET) juntos. Em seu artigo publicado na revista
Natureza , o grupo descreve como desenvolveram a enzima e como ela funcionou em uma planta de teste. p PET é um tipo muito comum de plástico usado em produtos que vão de garrafas de refrigerante a sacolas plásticas - também é fonte de muito lixo. Apesar dos esforços dos consumidores para reciclar esses materiais, a capacidade dos recicladores de separá-los em suas peças básicas para reutilização é bastante limitada. Até agora, processos que têm sido usados para quebrar as ligações que mantêm os monômeros PET juntos têm sido ineficientes - apenas 30 por cento dos materiais são reutilizados. Neste novo esforço, os pesquisadores desenvolveram uma enzima conhecida por quebrar o plástico para maior eficiência.
p A enzima cutinase do composto de ramo da folha, como o nome sugere, é uma enzima encontrada na natureza que é capaz de quebrar as ligações que mantêm as folhas unidas, tornando-os digeríveis. Pesquisas anteriores mostraram que eles são capazes de fazer o mesmo com PET, mas muito ineficientemente. A equipe começou seu trabalho examinando mais de perto a enzima, procurando especificamente os aminoácidos-chave que foram usados para se ligar aos ligantes que mantêm os monômeros PET juntos. Eles então criaram centenas de enzimas mutantes com diferentes propriedades de aminoácidos.
p Próximo, eles testaram os mutantes em suas habilidades de mastigar plástico. Depois de muito esforço, eles conseguiram encontrar e isolar o mutante que funcionava melhor - eles descobriram que era 10, 000 vezes mais eficiente no corte de ligações PET do que a enzima nativa. A equipe então produziu em massa lotes da enzima mutante e os colocou em um reator para teste. Eles descobriram que a enzima que haviam criado era capaz de quebrar 200 gramas de PET em apenas 10 horas - e que era 90% eficiente. Eles então usaram o material decomposto gerado pela enzima para criar um novo PET, e descobriu que era tão forte quanto aqueles que foram reciclados. A equipe planeja construir um reator maior para provar que o processo é economicamente viável. p © 2020 Science X Network
