Em um experimento de raios-X resolvido no tempo, pesquisadores descobriram, em resolução atômica e em tempo real, a forma até então desconhecida como uma enzima microbiana decompõe compostos orgânicos.

O time, liderado por Mark Wilson na Universidade de Nebraska Lincoln (UNL) e Henry van den Bedem no Laboratório Nacional do Acelerador SLAC do Departamento de Energia (agora na Atomwise Inc.), publicaram suas descobertas na semana passada no Proceedings of the National Academy of Sciences . O que eles aprenderam sobre esta enzima, cuja estrutura é semelhante àquela que está implicada em doenças neurodegenerativas, como o mal de Parkinson, poderia levar a uma melhor compreensão de como os antibióticos são decompostos por micróbios e ao desenvolvimento de medicamentos mais eficazes.

Anteriormente, os pesquisadores usaram Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) do SLAC para obter a estrutura da enzima em temperaturas muito baixas usando cristalografia de raios-X. Neste estudo, Medhanjali Dasgupta, um estudante de graduação da UNL que foi o primeiro autor do estudo, usou a fonte de luz coerente Linac (LCLS), Laser de raios-X do SLAC, observar a enzima e seu substrato dentro do cristal se moverem e mudarem à medida que ele passar por um ciclo catalítico completo à temperatura ambiente.

Os cientistas usaram um software especial, desenhado por van den Bedem, que é altamente sensível para identificar o movimento de proteínas a partir de dados de cristalografia de raios-X para interpretar os resultados, revelando movimentos nunca antes vistos que desempenham um papel fundamental na catalisação de reações complexas, como quebrar antibióticos. Próximo, os pesquisadores esperam usar o LCLS para obter estruturas à temperatura ambiente de outras enzimas para obter uma melhor visão de como os movimentos que ocorrem dentro delas ajudam nas reações.