As hidrogenases são muito sensíveis ao oxigênio. Assim, experimentos com as enzimas devem ocorrer em um ambiente selado. Crédito:RUB, Marquard
Espera-se que novas descobertas ajudem a proteger as enzimas produtoras de hidrogênio do oxigênio prejudicial - o que é interessante para aplicações biotecnológicas.
Certas enzimas, tais como hidrogenases produtoras de hidrogênio, são instáveis na presença de oxigênio. Pesquisadores da Ruhr-Universität Bochum (RUB) identificaram as razões no nível atômico. Eles descrevem seus resultados no Jornal da American Chemical Society ( JACS ), publicado online em 14 de outubro de 2019.
Os experimentos foram realizados em conjunto por três grupos RUB:o grupo de pesquisa em fotobiotecnologia foi representado pelo Dr. Julian Esselborn - hoje na Universidade da Califórnia, San Diego -, Professor Thomas Happe e Dra. Leonie Kertess. A equipe colaborou com o Professor Eckhard Hofmann do Grupo de Cristalografia de Proteínas e o Dr. Ulf-Peter Apfel da Cadeira de Química Inorgânica I.
A cooperação interdisciplinar na interface entre a biologia, a química e a física foram incorporadas ao cluster de excelência de solvência do Ruhr Explores, Resolv para breve, e o Grupo de Treinamento de Pesquisa sobre Conversão de Substrato Microbiano, Micon para abreviar.
Mudanças estruturais devido ao oxigênio
Os pesquisadores analisaram uma hidrogenase da bactéria Clostridium pasteurianum . O aspecto único dessa classe de enzimas é que sua estrutura consiste em seis átomos de ferro e seis de enxofre. O chamado cofator constitui o núcleo da proteína, onde a produção real de hidrogênio ocorre.
Como Julian Esselborn está trabalhando na Universidade da Califórnia, Os pesquisadores de Bochum, Eckhard Hofmann (à esquerda) e Thomas Happe (à direita), trocam informações com ele por meio de vídeo-chat. Crédito:Privat
Os pesquisadores armazenaram várias amostras da enzima com oxigênio por diferentes períodos de tempo. Eles então usaram a análise da estrutura de raios-X para estudar como a estrutura tridimensional das proteínas havia mudado. "Este método é muito complexo e complicado, mas nos ajudou a rastrear o processo destrutivo em um nível atômico, "diz Julian Esselborn.
A incubação com oxigênio alterou apenas átomos individuais da enzima, a saber, certos átomos de ferro do cofator. Isso gradualmente levou à desintegração de todo o centro ativo. Ao compreender quais átomos de ferro são particularmente afetados, os pesquisadores esperam poder proteger melhor proteínas biotecnologicamente interessantes contra o oxigênio no futuro.
