Uma equipe da Ruhr-Universität Bochum e da Universidade de Oxford descobriu como enzimas produtoras de hidrogênio, chamadas hidrogenases, são ativados durante sua biossíntese. Eles mostraram como o cofator - parte do centro ativo e também o coração da enzima - é introduzido em seu interior.

As hidrogenases são de interesse biotecnológico, pois são capazes de produzir hidrogênio de forma eficiente. “Para otimizá-los para uma aplicação industrial, primeiro precisamos entender o processo de como o invólucro da proteína assume e ativa o cofator químico, "diz o professor Thomas Happe. Uma equipe liderada por Oliver Lampret e Thomas Happe do Grupo de Pesquisa em Fotobiotecnologia de Bochum publicou os resultados na revista Proceedings of the National Academy of Sciences .

Os pesquisadores investigaram o subgrupo de [FeFe] -hidrogenases, quais são os produtores de hidrogênio mais eficientes. Na natureza, eles podem ser encontrados em algas verdes. Dentro de seu arcabouço de proteína, as enzimas têm um centro ativo, o chamado H-cluster, onde o hidrogênio é produzido. É composto por dois elementos estruturais:um cluster contendo quatro átomos de ferro e quatro de enxofre, e o cofator catalítico, que consiste em dois átomos de ferro e dois de enxofre. "Este cofator é a base da enzima, "explica Oliver Lampret.

Etapa final da biossíntese

Na natureza, o cofator é subsequentemente incorporado à enzima após a biossíntese do esqueleto da proteína - um processo altamente complexo. Só então a hidrogenase é cataliticamente ativa. Os pesquisadores esclareceram a sequência precisa do processo usando a engenharia de proteínas, eletroquímica de filme de proteína e espectroscopia de infravermelho.

A equipe mostrou que o cofator carregado negativamente é transportado especificamente através de um canal de maturação carregado positivamente para o interior da enzima antes de ser firmemente ancorado na casca da proteína. Elementos estruturais particularmente flexíveis atuam como dobradiças aqui, garantindo que a proteína se dobre de maneira diferente e envolva firmemente e proteja o cofator integrado. A interação do ambiente proteico e do cofator é essencial para estabilizar o cofator em sua forma catalítica.

"Assumimos que não apenas as [FeFe] -hidrogenases obtêm seu cofator dessa forma, mas que o mecanismo também ocorre em outras enzimas metalíferas, "diz Happe.