As enzimas desempenham funções muito específicas e requerem pouca energia - razão pela qual os biocatalisadores também são de interesse para a indústria química. Em artigo de revisão publicado na revista Nature Reviews Chemistry , O Professor Thomas Happe e a Professora Associada Anja Hemschemeier do grupo de trabalho Fotobiotecnologia da Ruhr-Universität Bochum forneceram um resumo do que se sabe sobre os mecanismos das enzimas na natureza. Além disso, os autores descrevem uma visão de futuro:biocatalisadores artificiais que não são baseados em proteínas, como geralmente são na natureza, mas que são feitos de DNA. O artigo foi publicado em 17 de agosto de 2018.

"Estabelecendo uma base biológica, a indústria alimentada por enzimas seria de um valor tremendo, tanto para o bem da proteção do clima quanto por razões econômicas, "diz Thomas Happe.

As interações proteína-cofator são cruciais

Na natureza, as reações mais complicadas e que consomem muita energia são freqüentemente realizadas por proteínas altamente complexas. Eles contêm cofatores que não consistem em proteínas; em vez, eles são baseados em substâncias inorgânicas, frequentemente metais. Em seu artigo, Hemschemeier e Happe discorrem sobre a importância dos detalhes atômicos para as interações proteína-cofator nas chamadas metaloenzimas.

A composição química do cofator é um elemento crucial para a compreensão do mecanismo de reação preciso de uma metaloenzima. Os pesquisadores têm manipulado átomos individuais de um cofator para decodificar seu significado. "Contudo, nem sempre é uma tarefa fácil, "diz Happe." Isso porque os químicos têm que gerar artificialmente o cofator, e a construção sintética tem que interagir com a parte da proteína da enzima de uma maneira natural. "

Enzima semi-sintética fabricada

Alguns anos atrás, uma equipe chefiada por Thomas Happe teve sucesso na caracterização da enzima hidrogenase produtora de hidrogênio. Em colaboração com químicos, os biólogos desenvolveram uma enzima hidrogenase semi-sintética, em que eles podem substituir cada átomo do cofator. Isso permite que eles descubram como exatamente a proteína e o cofator trabalham juntos.

As hidrogenases podem ser implantadas de forma útil na indústria, a fim de produzir o hidrogênio potencial portador de energia. Mas as hidrogenases naturais não são muito estáveis, especialmente quando eles são expostos ao ar. "Portanto, nos perguntamos se poderíamos redesenhar essas enzimas para versões mais robustas, "explica Thomas Happe.

"A literatura já fornece muitos exemplos para o design de proteínas artificiais, "elabora Anja Hemschemeier." No entanto, as proteínas costumam ser instáveis ​​demais para atender aos requisitos da indústria. "

Mais estabilidade através do DNA

Consequentemente, os biotecnologistas de Bochum escolheram uma nova abordagem:pretendem substituir proteínas por DNA, que é muito mais estável.

Os pesquisadores sabem desde a década de 1980 que os ácidos nucléicos são capazes de catalisar reações químicas, e esta propriedade tem sido estudada em profundidade desde então. "Encontramos exemplos de ácidos nucléicos que apresentam características semelhantes às proteínas, "diz Hemschemeier." Eles fazem, por exemplo, formam estruturas 3-D precisas que facilitam reações químicas específicas. "

Em seu artigo de revisão, Happe e Hemschemeier, portanto, concluem:é bem possível que em um futuro não muito distante nossa indústria seja capaz de utilizar catalisadores baseados em DNA que mimetizam biocatalisadores tão complexos quanto a hidrogenase.