Staphylococcus aureus (staph) é uma das principais causas de infecções adquiridas em hospitais e uma ameaça crescente à saúde pública. Enzimas chamadas de serina hidrolases modulam as interações hospedeiro-patógeno, mas pouco se sabe sobre essa família de enzimas no estafilococo.

Em colaboração com pesquisadores da Universidade de Stanford, Jessica Sheldon, Ph.D., e Eric Skaar, Ph.D., usaram o perfil de proteína com base na atividade para identificar 10 staph serina hidrolases anteriormente não caracterizadas.

Eles mostraram que uma dessas enzimas, FphB, está localizado na superfície bacteriana e tem atividade aumentada em resposta a fatores da célula hospedeira. A bactéria Staph sem o gene FphB cresceu em cultura, mas não foi capaz de infectar certos tecidos em um modelo de camundongo. Um inibidor químico seletivo de FphB reduziu a infectividade do staph in vivo.

As evidências, relatado na edição de junho da Nature Chemical Biology , demonstrar que FphB é um fator de virulência estafilocócica e sugere que pode ser um alvo terapêutico viável para infecções estafilocócicas. O estudo também demonstra o poder da proteômica funcional para identificar proteínas importantes para a biologia de patógenos.