A glicose é a principal fonte de energia e substrato para as células, e sua captação através da membrana plasmática da célula é amplamente dependente da família do transporte de glicose (GLUT). GLUT1, um dos membros da família GLUT, é uma proteína de membrana expressa de forma ubíqua. É responsável pela captação constante de glicose em muitos tecidos.

Yan et al. relataram a estrutura cristalina do GLUT1 humano com resolução de 3,2 angstrom em 2014. No entanto, a distribuição detalhada de GLUT1 nas membranas celulares nativas não era clara, e como as organizações de proteínas se ligam às suas funções fisiológicas permaneceu desconhecido. Com a modificação e atualização da estrutura da membrana celular, muitos estudos encontraram a distribuição heterogênea e agrupada de proteínas de membrana.

Um modelo recente de membrana de camada de proteína-ilha de lipídio-proteína (PLLPI) enfatizou que uma densa camada de proteína se formou no lado ectoplasmático da membrana e microdomínios de proteína dispersos se formaram no lado citoplasmático. Para abordar as características de distribuição e os mecanismos de organização subjacentes do GLUT1, a microscopia de fluorescência de super-resolução forneceu uma ferramenta particularmente adequada. Ele quebra a barreira de difração e atinge uma resolução lateral de dezenas de nanômetros. É muito adequado para monitorar diretamente o tamanho e a estabilidade das agregações de proteínas.

Prof. WANG Hongda do Instituto de Química Aplicada de Changchun, Academia Chinesa de Ciências e Prof. XIONG Wenyong do Instituto de Botânica Kunming, junto com os membros de sua equipe, primeiro investigou a distribuição e montagem de GLUT1 em uma resolução nanométrica por microscopia de reconstrução óptica estocástica direta (dSTORM).

Eles descobriram que o transportador formou aglomerados com um diâmetro médio de ~ 250 nm nas membranas das células HeLa. Houve uma associação espacial precisa entre o GLUT1 e as jangadas de lipídios, que resolveu o debate em torno da localização do transportador em domínios de membrana.

Em relação ao mecanismo de organização dos clusters GLUT1, eles revelaram que não só o ambiente das jangadas lipídicas pode estabilizar sua existência, mas o citoesqueleto de actina e a N-glicosilação também desempenham papéis importantes na formação dos aglomerados.

Além disso, eles descobriram que a ativação de GLUT1 pela azida de sódio ou MβCD não aumentou sua expressão na membrana, mas induziu a diminuição dos grandes aglomerados.

Os resultados sugeriram uma associação potencial entre distribuição e ativação. O trabalho de suas equipes pode representar um passo à frente em nossa compreensão do mecanismo molecular de agrupamento de GLUT e captação de glicose.