O brilhante físico Richard Feynman disse que, em princípio, a biologia pode ser explicada pela compreensão do balançar e balançar dos átomos. Pela primeira vez, nova pesquisa da Universidade de Bristol, Reino Unido e a Universidade de Waikoto, A Nova Zelândia explica como esse 'balançar e balançar' dos átomos nas enzimas - as proteínas que fazem as reações biológicas acontecerem - é 'coreografado' para fazê-los funcionar em uma determinada temperatura. A catálise enzimática é essencial para a vida, e esta pesquisa lança luz sobre como as enzimas evoluíram e se adaptaram, permitindo que os organismos evoluam para viver em diferentes temperaturas.

Este é o primeiro estudo a vincular a dança da enzima (em detalhes atômicos) diretamente à sua temperatura ideal. Essas descobertas fornecem novos insights sobre como a estrutura das enzimas está relacionada ao seu papel como catalisador e, mais importante, poderia fornecer uma rota para projetar melhores biocatalisadores para uso em reações químicas em processos industriais, como a produção de drogas. Também indica por que as proteínas acabaram sendo preferidas pela evolução aos ácidos nucléicos como catalisadores na biologia:as proteínas oferecem muito mais capacidade de 'sintonizar' seu 'balançar e balançar' e sua resposta a reações químicas.

O Dr. Marc van der Kamp e o Professor Adrian Mulholland (Bristol) trabalharam com o Professor Vic Arcus (Waikoto, NZ) e colegas, para descobrir como o 'balançar e balançar', ou a dinâmica das enzimas é "ajustada" durante a reação que elas catalisam. Como resultado, a capacidade de calor das enzimas muda durante a reação, e é o tamanho dessa mudança que é o fator crítico para determinar a temperatura na qual a enzima funciona melhor.

Então, o que faz com que a capacidade de calor de uma enzima mude durante a reação? E como isso é diferente em diferentes enzimas, para que suas atividades catalíticas sejam ajustadas para se adequar ao organismo e à temperatura do ambiente em que vivem?

O Dr. Van der Kamp disse:"Nossas simulações de computador do 'balanço e oscilação' de enzimas em diferentes estágios da reação nos dizem como essas flutuações estruturais dão origem à diferença na capacidade de calor, e, assim, pode prever a temperatura ótima de uma enzima. Nosso trabalho demonstrou que podemos fazer isso com precisão para duas enzimas completamente diferentes, comparando com dados experimentais.

"O que é fascinante de ver é que toda a estrutura da enzima é importante:a 'dança' não muda apenas perto de onde a reação química ocorre, mas também em partes muito mais distantes. Isso tem consequências para a evolução:a combinação da estrutura da enzima e a reação que a enzima catalisa definirá sua temperatura ideal de trabalho. Uma mudança sutil na estrutura pode mudar a 'dança'. "

O trabalho ajuda a explicar como os organismos podem evoluir para viver em diferentes temperaturas, e sugere por que as proteínas acabaram sendo preferidas pela evolução aos ácidos nucléicos como catalisadores na biologia:as proteínas oferecem muito mais capacidade de 'sintonizar' seu 'balançar e balançar' e sua resposta a reações químicas.

As enzimas têm uma temperatura ideal na qual são mais cataliticamente ativas. Acima dessa temperatura, eles se tornam menos ativos. A explicação do livro é que as enzimas se desdobram (perdem sua forma funcional), mas isso não é correto. Em vez de, uma propriedade física básica - a capacidade de calor - explica e prevê a dependência das enzimas com a temperatura. A capacidade de calor muda durante a reação e é "ajustada" para fornecer a temperatura ideal.