Os cientistas explicaram como uma enzima cortadora de proteínas pode unir as extremidades das proteínas, criação de círculos de proteína; uma descoberta com aplicações imediatas na produção de tratamentos terapêuticos com drogas que é publicada em um estudo na revista de acesso aberto eLife .

A enzima comum no centro do estudo é do girassol comum e leva uma vida dupla - capaz de cortar proteínas, mas também juntá-los. Anteriormente, o processo do corte à união não foi compreendido.

Pesquisadores da University of Western Australia e da University of Minnesota forneceram finalmente uma explicação estrutural de como os girassóis fazem anéis de proteínas superestáveis ​​e, por inferência, como as muitas outras plantas com proteínas circulares também o fazem.

A equipe e outras pessoas ao redor do mundo já haviam mostrado que a enzima pode cortar proteínas, e também que alguns podiam juntá-los às vezes.

Ao fazer um cristal de proteína da enzima, a equipe liderada pela UWA foi capaz de observar a forma da proteína em três dimensões e também viu um pouco de proteína presa nas 'mandíbulas' da enzima - o que é chamado de intermediário tetraédrico. Essa informação, combinado com experimentos que introduzem mutações na proteína, explicou como a enzima pega um fio de proteína e cria um anel de proteína com ele.

O trabalho é de interesse para químicos e biotecnologistas, especialmente devido ao atual interesse no processo de circularização para seu uso na geração de uma série de estruturas protéicas circulares que poderiam ser utilizadas como tratamentos terapêuticos com drogas.

O estudo mostra a estrutura cristalina de uma forma ativa da enzima conhecida como AEP (asparaginil endo-peptidase) de sementes de girassol. Os autores abordaram diretamente a questão de como os AEPs realmente produziram proteínas circulares.

Autor principal, Dr. Joel Haywood, um pesquisador associado da Escola de Ciências Moleculares da UWA disse que as enzimas AEP foram encontradas em todas as plantas e seu trabalho mais conhecido era defender as plantas de patógenos e amadurecer as proteínas de armazenamento de sementes, mas pensava-se que alguns haviam se especializado em produzir proteínas circulares superestáveis ​​e rígidas.

"A maioria dos cientistas acha que esses anéis de proteína protegem as plantas de pragas, "Dr. Haywood disse.

"Tivemos a sorte de notar um intermediário tetraédrico na estrutura. Eles são muito raros, mas extremamente útil, pois é como capturar a enzima no ato de cortar e unir. "

O chefe do laboratório da UWA, Dr. Joshua Mylne, disse que o que surpreendeu os pesquisadores foi que aparentemente qualquer AEP poderia circularizar proteínas, desde que a enzima fosse "ativada" adequadamente e recebesse a proteína e as condições certas para circular.

"Mostramos isso usando alguns AEPs de plantas sem proteínas circulares juntas, "Dr. Mylne disse.

"Agora descobrimos como cristalizar essas enzimas e como elas funcionam, estamos procurando como usar bactérias para criar enzimas altamente eficientes de maneira barata. "

A Dra. Mylne liderou a equipe de cientistas australianos e americanos que revelaram o processo enzimático por meio do estudo apoiado pelo Australian Research Council "Base estrutural da macrociclização de peptídeo ribossômico em plantas".